8f1f

Structure of K48-linked tri-ubiquitin in complex with cyclic peptide

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 103.5 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Ubiquitin

Homo sapiens

UniProt P0CG47

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–76 链 B; UniProt 1–76 链 C; UniProt 1–76 突变:D77 added to the C-terminus 突变:K48R Non-proteinogenic cyclic peptide (inhibitor) × 1 GOL GLYCEROL × 1 EPE 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.5;293 K;Droplets were formed by mixing equal volumes of Ub3:Ub4a complex (8 mg/ml) and the crystallization solution containing 0.15 M NaCl, 23% (w/v) PEG 3350 and 0.1 M HEPES (pH 7.5) 分辨率 1.85 Å R-free 0.298
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 a; UniProt 1–76 链 b; UniProt 1–76 链 c; UniProt 1–76 突变:D77 added to the C-terminus 突变:K48R Non-proteinogenic cyclic peptide (inhibitor) × 1 EPE 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.5;293 K;Droplets were formed by mixing equal volumes of Ub3:Ub4a complex (8 mg/ml) and the crystallization solution containing 0.15 M NaCl, 23% (w/v) PEG 3350 and 0.1 M HEPES (pH 7.5) 分辨率 1.85 Å R-free 0.298

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 278 个其他 PDB 条目、428 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 UBB_HUMAN
Isoform
PDB实体 1, 2, 3
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–76; UniProt 1–76 作者链 a; PDB构建体 1–76; UniProt 1–76 作者链 B; PDB构建体 1–76; UniProt 1–76 作者链 b; PDB构建体 1–76; UniProt 1–76 作者链 C; PDB构建体 1–76; UniProt 1–76 作者链 c; PDB构建体 1–76; UniProt 1–76

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8f1f

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8f1f
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8f1f
沉积日期 deposition_date2022-11-05
结构标题 titleStructure of K48-linked tri-ubiquitin in complex with cyclic peptide
关键词 keywordscomplex, therapeutic peptide, Lys48-linked polyubiquitin, macrocyclic peptide, inhibitor of ubiquitin signaling, SIGNALING PROTEIN; SIGNALING PROTEIN
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier30.02
回转半径 Rg (电子) rg_electron29.29
零角强度 I(0) i047525300.00
分子量 molecular_weight54989.0 kDa
排除体积 excluded_volume69522 ų
包络体积 envelope_volume90422 ų
水化壳体积 shell_volume26936 ų
包络直径 envelope_diameter102.7
壳层 Rg shell_rg34.87
包络 Rg envelope_rg29.07
形状 Rg shape_rg29.30
总 Rg total_rg29.86
总原子数 total_atoms3864
残基数 n_residues472
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax103.5
Rg (实空间) rg_real30.19
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.82
I(0) (实空间) i0_real4.7530e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.7590e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal30.12
I(0) (倒空间) i0_reciprocal47520000.0000
解质量估计 total_estimate0.8587
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary33.2
偏度 Skewness skewness0.460
峰度 Kurtosis kurtosis-0.331
角度范围 angular_range— – 0.2650 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha11260000.0000
实空间数据点数 n_real_points54
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.802; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.853; Smooth: 0.898

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (7)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)