9e0z

Dimeric motor domains from phi-like dynein-1 bound to a Lis1 dimer under Nde1-Lis1 condition

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 209.7 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1

Homo sapiens

UniProt Q14204

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–4646 链 B; UniProt 1–4646 未记录 Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta × 2 (P43034) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 6 ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 2 MG MAGNESIUM ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.2;25 mM HEPES pH 7.2, 150 mM KCl, 1 mM MgCl2, 5 mM DTT, 3 mM ATP cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.86 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 96 个其他 PDB 条目、97 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DYHC1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–4646; UniProt 1–4646 作者链 B; PDB构建体 1–4646; UniProt 1–4646

Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta

Homo sapiens

UniProt P43034

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 1–410 链 D; UniProt 1–410 未记录 Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 × 2 (Q14204) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 6 ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 2 MG MAGNESIUM ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.2;25 mM HEPES pH 7.2, 150 mM KCl, 1 mM MgCl2, 5 mM DTT, 3 mM ATP cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.86 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 20 个其他 PDB 条目、20 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 LIS1_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–410; UniProt 1–410 作者链 D; PDB构建体 1–410; UniProt 1–410

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9e0z

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9e0z
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9e0z
沉积日期 deposition_date2024-10-21
结构标题 titleDimeric motor domains from phi-like dynein-1 bound to a Lis1 dimer under Nde1-Lis1 condition
关键词 keywordsdynein-1, phi-like conformation, Lis1, MOTOR PROTEIN; MOTOR PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier64.39
回转半径 Rg (电子) rg_electron64.00
零角强度 I(0) i07677130000.00
分子量 molecular_weight746470.0 kDa
排除体积 excluded_volume936270 ų
包络体积 envelope_volume1393600 ų
水化壳体积 shell_volume174730 ų
包络直径 envelope_diameter208.7
壳层 Rg shell_rg70.32
包络 Rg envelope_rg62.46
形状 Rg shape_rg63.99
总 Rg total_rg64.16
总原子数 total_atoms52502
残基数 n_residues6515
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax209.7
Rg (实空间) rg_real64.11
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.66
I(0) (实空间) i0_real7.6770e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.6380e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal64.60
I(0) (倒空间) i0_reciprocal7683000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8560
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary78.6
偏度 Skewness skewness0.225
峰度 Kurtosis kurtosis-0.458
角度范围 angular_range— – 0.1200 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0001
最高正则化参数 α highest_alpha733400000.0000
实空间数据点数 n_real_points25
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.880; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.959; Smooth: 0.524

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)