4bxl

Structure of alpha-synuclein in complex with an engineered binding protein

Method: SOLUTION NMR Dmax: 48.0 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

ALPHA SYNUCLEIN

HOMO SAPIENS

UniProt P37840

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 35–56 片段:RESIDUES 35-56 AS69 × 2 SOLUTION NMR NMR测量条件:pH 7.4;303 K;离子强度(mmCIF原始值)0.07;压力 1.0 NMR测量条件:pH 7.4;303 K;离子强度(mmCIF原始值)0.07;压力 1.0 NMR样品组成:93% H2O/7% D2O NMR样品组成:93% H2O/7% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 226 个其他 PDB 条目、234 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SYUA_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–22; UniProt 35–56

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 4bxl

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 4bxl
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id4bxl
沉积日期 deposition_date2013-07-12
结构标题 titleStructure of alpha-synuclein in complex with an engineered binding protein
关键词 keywords;FIBRIL, AMYLOID, PARKINSON'S DISEASE, PROTEIN AGGREGATION, PROTEIN ENGINEERING, PROTEIN MISFOLDING, SCAFFOLD PROTEINS ;; FIBRIL
实验方法 methodSOLUTION NMR

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier13.84
回转半径 Rg (电子) rg_electron13.23
零角强度 I(0) i0222750000.00
分子量 molecular_weight123600.0 kDa
排除体积 excluded_volume153720 ų
包络体积 envelope_volume21040 ų
水化壳体积 shell_volume12528 ų
包络直径 envelope_diameter52.3
壳层 Rg shell_rg20.04
包络 Rg envelope_rg14.71
形状 Rg shape_rg13.19
总 Rg total_rg13.57
总原子数 total_atoms17130
残基数 n_residues1140
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax48.0
Rg (实空间) rg_real13.74
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.36
I(0) (实空间) i0_real2.2280e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.7650e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal13.75
I(0) (倒空间) i0_reciprocal222800000.0000
解质量估计 total_estimate0.8470
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks3
主峰位置 r_peak_primary18.9
偏度 Skewness skewness0.053
峰度 Kurtosis kurtosis-0.356
角度范围 angular_range— – 0.5000 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha198100.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.686; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.998; Smooth: 0.953

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id4bxlA00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology5 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily420 — Immunoglobulin FC, subunit C
结构域编号 domain_id4bxlB00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology5 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily420 — Immunoglobulin FC, subunit C

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)