6oge

Cryo-EM structure of Her2 extracellular domain-Trastuzumab Fab-Pertuzumab Fab complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 144.4 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2

Homo sapiens

UniProt P04626

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 其他组合 异源复合物 蛋白 × 5 其他聚合物 1 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 23–644 未记录 Pertuzumab FAB LIGHT CHAIN × 1 (P01834) Pertuzumab FAB HEAVY CHAIN × 1 (P0DOX5) Trastuzumab FAB LIGHT CHAIN × 1 (P01834) Trastuzumab FAB HEAVY CHAIN × 1 (Q6GMX6) ;alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 5 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.36 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 57 个其他 PDB 条目、80 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ERBB2_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–622; UniProt 23–644

Pertuzumab FAB LIGHT CHAIN

Homo sapiens

UniProt P01834

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 其他组合 异源复合物 蛋白 × 5 其他聚合物 1 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 1–107 链 D; UniProt 1–107 未记录 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 × 1 (P04626) Pertuzumab FAB HEAVY CHAIN × 1 (P0DOX5) Trastuzumab FAB HEAVY CHAIN × 1 (Q6GMX6) ;alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 5 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.36 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 44 个其他 PDB 条目、65 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 IGKC_HUMAN
Isoform
PDB实体 2, 4
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 108–214; UniProt 1–107 作者链 D; PDB构建体 108–214; UniProt 1–107

Pertuzumab FAB HEAVY CHAIN

Homo sapiens

UniProt P0DOX5

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 其他组合 异源复合物 蛋白 × 5 其他聚合物 1 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 109–222 未记录 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 × 1 (P04626) Pertuzumab FAB LIGHT CHAIN × 1 (P01834) Trastuzumab FAB LIGHT CHAIN × 1 (P01834) Trastuzumab FAB HEAVY CHAIN × 1 (Q6GMX6) ;alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 5 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.36 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 105 个其他 PDB 条目、128 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 IGG1_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 109–222; UniProt 109–222

Trastuzumab FAB HEAVY CHAIN

Homo sapiens

UniProt Q6GMX6

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 其他组合 异源复合物 蛋白 × 5 其他聚合物 1 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 E; UniProt 124–235 未记录 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 × 1 (P04626) Pertuzumab FAB LIGHT CHAIN × 1 (P01834) Pertuzumab FAB HEAVY CHAIN × 1 (P0DOX5) Trastuzumab FAB LIGHT CHAIN × 1 (P01834) ;alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 5 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.36 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 18 个其他 PDB 条目、34 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q6GMX6_HUMAN
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 109–220; UniProt 124–235

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 6oge

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 6oge
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id6oge
沉积日期 deposition_date2019-04-02
结构标题 titleCryo-EM structure of Her2 extracellular domain-Trastuzumab Fab-Pertuzumab Fab complex
关键词 keywordsHer2 extracellular domain, Trastuzumab, Pertuzumab, transferase-immune system complex; transferase/immune system
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier45.88
回转半径 Rg (电子) rg_electron45.56
零角强度 I(0) i0421211000.00
分子量 molecular_weight163860.0 kDa
排除体积 excluded_volume202920 ų
包络体积 envelope_volume302310 ų
水化壳体积 shell_volume56753 ų
包络直径 envelope_diameter140.0
壳层 Rg shell_rg48.37
包络 Rg envelope_rg44.55
形状 Rg shape_rg45.52
总 Rg total_rg45.81
总原子数 total_atoms11494
残基数 n_residues1483
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax144.4
Rg (实空间) rg_real45.80
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.44
I(0) (实空间) i0_real4.2120e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.1900e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal45.88
I(0) (倒空间) i0_reciprocal421300000.0000
解质量估计 total_estimate0.8992
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary59.5
偏度 Skewness skewness0.121
峰度 Kurtosis kurtosis-0.757
角度范围 angular_range— – 0.1700 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha29940000.0000
实空间数据点数 n_real_points35
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.970; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.997; Smooth: 0.777

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (7)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)