8q7h

Structure of CUL9-RBX1 ubiquitin E3 ligase complex in unneddylated and neddylated conformation - focused cullin dimer

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 212.3 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Cullin-9

Homo sapiens

UniProt Q8IWT3

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–2517 链 B; UniProt 1–2517 未记录 E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 × 2 (P62877) NEDD8 × 1 (Q15843) Unknown × 1 ZN ZINC ION × 10 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CUL9_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 3–2519; UniProt 1–2517 作者链 B; PDB构建体 3–2519; UniProt 1–2517

E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

Homo sapiens

UniProt P62877

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 1–108 链 D; UniProt 1–108 突变:p.M1_A4del Cullin-9 × 2 (Q8IWT3) NEDD8 × 1 (Q15843) Unknown × 1 ZN ZINC ION × 10 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 99 个其他 PDB 条目、107 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RBX1_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–108; UniProt 1–108 作者链 D; PDB构建体 1–108; UniProt 1–108

NEDD8

物种未注明

UniProt Q15843

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 N; UniProt 1–81 未记录 Cullin-9 × 2 (Q8IWT3) E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 × 2 (P62877) Unknown × 1 ZN ZINC ION × 10 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 46 个其他 PDB 条目、71 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 NEDD8_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 N; PDB构建体 1–81; UniProt 1–81

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8q7h

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8q7h
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8q7h
沉积日期 deposition_date2023-08-16
结构标题 titleStructure of CUL9-RBX1 ubiquitin E3 ligase complex in unneddylated and neddylated conformation - focused cullin dimer
关键词 keywordsCullin-RING RBR E3 Ligase, LIGASE; LIGASE
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier59.76
回转半径 Rg (电子) rg_electron58.37
零角强度 I(0) i01042020000.00
分子量 molecular_weight254490.0 kDa
排除体积 excluded_volume311540 ų
包络体积 envelope_volume624380 ų
水化壳体积 shell_volume92138 ų
包络直径 envelope_diameter209.3
壳层 Rg shell_rg56.40
包络 Rg envelope_rg58.26
形状 Rg shape_rg58.56
总 Rg total_rg57.69
总原子数 total_atoms18033
残基数 n_residues2913
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax212.3
Rg (实空间) rg_real59.87
Rg 误差 (实空间) rg_real_error2.48
I(0) (实空间) i0_real1.0420e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.3020e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal59.63
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1042000000.0000
解质量估计 total_estimate0.5859
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary65.3
偏度 Skewness skewness0.306
峰度 Kurtosis kurtosis-0.503
角度范围 angular_range— – 0.1300 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0001
最高正则化参数 α highest_alpha87420000.0000
实空间数据点数 n_real_points27
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.846; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.025; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)