9fbw

SWR1 lacking Swc5 subunit in complex with hexasome

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 213.1 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H3

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt P61830

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 16 DNA 2 PDB 声明:18-meric(18) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 1–136 链 B; UniProt 1–136 突变:Q120M, K121P, K125Q Histone H4 × 2 (P02309) Histone H2A.1 × 1 (P04911) Histone H2B.1 × 1 (P02293) DNA (112-MER) × 1 DNA (112-MER) × 1 Helicase SWR1 × 1 (Q05471) Actin-like protein ARP6 × 1 (Q12509) Vacuolar protein sorting-associated protein 71 × 1 (Q03433) RuvB-like protein 1 × 3 (Q03940) RuvB-like protein 2 × 3 (Q12464) Vacuolar protein sorting-associated protein 72 × 1 (Q03388) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 8 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MG MAGNESIUM ION × 8 ZN ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 37 个其他 PDB 条目、42 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H3_YEAST
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136 作者链 B; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136

Histone H4

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt P02309

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 16 DNA 2 PDB 声明:18-meric(18) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 1–103 链 D; UniProt 1–103 未记录 Histone H3 × 2 (P61830) Histone H2A.1 × 1 (P04911) Histone H2B.1 × 1 (P02293) DNA (112-MER) × 1 DNA (112-MER) × 1 Helicase SWR1 × 1 (Q05471) Actin-like protein ARP6 × 1 (Q12509) Vacuolar protein sorting-associated protein 71 × 1 (Q03433) RuvB-like protein 1 × 3 (Q03940) RuvB-like protein 2 × 3 (Q12464) Vacuolar protein sorting-associated protein 72 × 1 (Q03388) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 8 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MG MAGNESIUM ION × 8 ZN ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 43 个其他 PDB 条目、63 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_YEAST
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 D; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103

Histone H2A.1

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt P04911

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 16 DNA 2 PDB 声明:18-meric(18) 与全部聚合物数一致 链 E; UniProt 1–132 未记录 Histone H3 × 2 (P61830) Histone H4 × 2 (P02309) Histone H2B.1 × 1 (P02293) DNA (112-MER) × 1 DNA (112-MER) × 1 Helicase SWR1 × 1 (Q05471) Actin-like protein ARP6 × 1 (Q12509) Vacuolar protein sorting-associated protein 71 × 1 (Q03433) RuvB-like protein 1 × 3 (Q03940) RuvB-like protein 2 × 3 (Q12464) Vacuolar protein sorting-associated protein 72 × 1 (Q03388) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 8 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MG MAGNESIUM ION × 8 ZN ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 20 个其他 PDB 条目、25 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2A1_YEAST
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 1–132; UniProt 1–132

Histone H2B.1

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt P02293

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 16 DNA 2 PDB 声明:18-meric(18) 与全部聚合物数一致 链 G; UniProt 1–131 未记录 Histone H3 × 2 (P61830) Histone H4 × 2 (P02309) Histone H2A.1 × 1 (P04911) DNA (112-MER) × 1 DNA (112-MER) × 1 Helicase SWR1 × 1 (Q05471) Actin-like protein ARP6 × 1 (Q12509) Vacuolar protein sorting-associated protein 71 × 1 (Q03433) RuvB-like protein 1 × 3 (Q03940) RuvB-like protein 2 × 3 (Q12464) Vacuolar protein sorting-associated protein 72 × 1 (Q03388) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 8 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MG MAGNESIUM ION × 8 ZN ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 23 个其他 PDB 条目、28 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2B1_YEAST
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 G; PDB构建体 1–131; UniProt 1–131

Helicase SWR1

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt Q05471

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 16 DNA 2 PDB 声明:18-meric(18) 与全部聚合物数一致 链 M; UniProt 1–1514 未记录 Histone H3 × 2 (P61830) Histone H4 × 2 (P02309) Histone H2A.1 × 1 (P04911) Histone H2B.1 × 1 (P02293) DNA (112-MER) × 1 DNA (112-MER) × 1 Actin-like protein ARP6 × 1 (Q12509) Vacuolar protein sorting-associated protein 71 × 1 (Q03433) RuvB-like protein 1 × 3 (Q03940) RuvB-like protein 2 × 3 (Q12464) Vacuolar protein sorting-associated protein 72 × 1 (Q03388) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 8 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MG MAGNESIUM ION × 8 ZN ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 8 个其他 PDB 条目、10 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SWR1_YEAST
Isoform
PDB实体 7
链与序列区间 作者链 M; PDB构建体 1–1514; UniProt 1–1514

Actin-like protein ARP6

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt Q12509

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 16 DNA 2 PDB 声明:18-meric(18) 与全部聚合物数一致 链 R; UniProt 1–438 未记录 Histone H3 × 2 (P61830) Histone H4 × 2 (P02309) Histone H2A.1 × 1 (P04911) Histone H2B.1 × 1 (P02293) DNA (112-MER) × 1 DNA (112-MER) × 1 Helicase SWR1 × 1 (Q05471) Vacuolar protein sorting-associated protein 71 × 1 (Q03433) RuvB-like protein 1 × 3 (Q03940) RuvB-like protein 2 × 3 (Q12464) Vacuolar protein sorting-associated protein 72 × 1 (Q03388) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 8 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MG MAGNESIUM ION × 8 ZN ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 8 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ARP6_YEAST
Isoform
PDB实体 8
链与序列区间 作者链 R; PDB构建体 1–438; UniProt 1–438

Vacuolar protein sorting-associated protein 71

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt Q03433

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 16 DNA 2 PDB 声明:18-meric(18) 与全部聚合物数一致 链 S; UniProt 1–280 未记录 Histone H3 × 2 (P61830) Histone H4 × 2 (P02309) Histone H2A.1 × 1 (P04911) Histone H2B.1 × 1 (P02293) DNA (112-MER) × 1 DNA (112-MER) × 1 Helicase SWR1 × 1 (Q05471) Actin-like protein ARP6 × 1 (Q12509) RuvB-like protein 1 × 3 (Q03940) RuvB-like protein 2 × 3 (Q12464) Vacuolar protein sorting-associated protein 72 × 1 (Q03388) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 8 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MG MAGNESIUM ION × 8 ZN ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 8 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 VPS71_YEAST
Isoform
PDB实体 9
链与序列区间 作者链 S; PDB构建体 1–280; UniProt 1–280

RuvB-like protein 1

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt Q03940

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 16 DNA 2 PDB 声明:18-meric(18) 与全部聚合物数一致 链 T; UniProt 1–463 链 V; UniProt 1–463 链 X; UniProt 1–463 未记录 Histone H3 × 2 (P61830) Histone H4 × 2 (P02309) Histone H2A.1 × 1 (P04911) Histone H2B.1 × 1 (P02293) DNA (112-MER) × 1 DNA (112-MER) × 1 Helicase SWR1 × 1 (Q05471) Actin-like protein ARP6 × 1 (Q12509) Vacuolar protein sorting-associated protein 71 × 1 (Q03433) RuvB-like protein 2 × 3 (Q12464) Vacuolar protein sorting-associated protein 72 × 1 (Q03388) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 8 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MG MAGNESIUM ION × 8 ZN ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 19 个其他 PDB 条目、19 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RUVB1_YEAST
Isoform
PDB实体 10
链与序列区间 作者链 T; PDB构建体 1–463; UniProt 1–463 作者链 V; PDB构建体 1–463; UniProt 1–463 作者链 X; PDB构建体 1–463; UniProt 1–463

RuvB-like protein 2

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt Q12464

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 16 DNA 2 PDB 声明:18-meric(18) 与全部聚合物数一致 链 U; UniProt 1–471 链 W; UniProt 1–471 链 Y; UniProt 1–471 未记录 Histone H3 × 2 (P61830) Histone H4 × 2 (P02309) Histone H2A.1 × 1 (P04911) Histone H2B.1 × 1 (P02293) DNA (112-MER) × 1 DNA (112-MER) × 1 Helicase SWR1 × 1 (Q05471) Actin-like protein ARP6 × 1 (Q12509) Vacuolar protein sorting-associated protein 71 × 1 (Q03433) RuvB-like protein 1 × 3 (Q03940) Vacuolar protein sorting-associated protein 72 × 1 (Q03388) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 8 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MG MAGNESIUM ION × 8 ZN ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 22 个其他 PDB 条目、22 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RUVB2_YEAST
Isoform
PDB实体 11
链与序列区间 作者链 U; PDB构建体 1–471; UniProt 1–471 作者链 W; PDB构建体 1–471; UniProt 1–471 作者链 Y; PDB构建体 1–471; UniProt 1–471

Vacuolar protein sorting-associated protein 72

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt Q03388

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 16 DNA 2 PDB 声明:18-meric(18) 与全部聚合物数一致 链 Z; UniProt 1–795 未记录 Histone H3 × 2 (P61830) Histone H4 × 2 (P02309) Histone H2A.1 × 1 (P04911) Histone H2B.1 × 1 (P02293) DNA (112-MER) × 1 DNA (112-MER) × 1 Helicase SWR1 × 1 (Q05471) Actin-like protein ARP6 × 1 (Q12509) Vacuolar protein sorting-associated protein 71 × 1 (Q03433) RuvB-like protein 1 × 3 (Q03940) RuvB-like protein 2 × 3 (Q12464) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 8 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MG MAGNESIUM ION × 8 ZN ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 VPS72_YEAST
Isoform
PDB实体 12
链与序列区间 作者链 Z; PDB构建体 1–795; UniProt 1–795

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9fbw

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9fbw
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9fbw
沉积日期 deposition_date2024-05-14
结构标题 titleSWR1 lacking Swc5 subunit in complex with hexasome
关键词 keywordsChromatin remodelling complex, hexasome, DNA BINDING PROTEIN; DNA BINDING PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier65.01
回转半径 Rg (电子) rg_electron63.50
零角强度 I(0) i05287380000.00
分子量 molecular_weight568850.0 kDa
排除体积 excluded_volume694100 ų
包络体积 envelope_volume1137600 ų
水化壳体积 shell_volume146500 ų
包络直径 envelope_diameter209.9
壳层 Rg shell_rg67.79
包络 Rg envelope_rg61.15
形状 Rg shape_rg63.46
总 Rg total_rg63.70
总原子数 total_atoms39683
残基数 n_residues4746
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax213.1
Rg (实空间) rg_real64.66
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.76
I(0) (实空间) i0_real5.2870e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.0020e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal65.27
I(0) (倒空间) i0_reciprocal5293000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8836
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary79.9
偏度 Skewness skewness0.107
峰度 Kurtosis kurtosis-0.617
角度范围 angular_range— – 0.1200 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0001
最高正则化参数 α highest_alpha243300000.0000
实空间数据点数 n_real_points25
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.910; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.970; Smooth: 0.783

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (16)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)