9ut4

The primase module of the helicase-primase complex from HHV1 bound with ssDNA and amenamevir

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 133.5 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Ubiquitin-like protein SMT3,DNA primase

Human alphaherpesvirus 1

UniProt P10236

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 1–1058 突变:R64T/R71E Ubiquitin-like protein SMT3,DNA helicase/primase complex-associated protein × 1 (Q12306,P10192) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.91 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 17 个其他 PDB 条目、17 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PRIM_HHV11
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 138–1195; UniProt 1–1058

Ubiquitin-like protein SMT3,DNA primase

Human alphaherpesvirus 1

UniProt Q12306

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 3–98 链 C; UniProt 3–98 突变:R64T/R71E 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.91 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 95 个其他 PDB 条目、116 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SMT3_YEAST
Isoform
PDB实体 1, 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 42–137; UniProt 3–98 作者链 C; PDB构建体 42–137; UniProt 3–98

Ubiquitin-like protein SMT3,DNA helicase/primase complex-associated protein

Human alphaherpesvirus 1

UniProt P10192

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 1–750 突变:R64T/R71E Ubiquitin-like protein SMT3,DNA primase × 1 (Q12306,P10236) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.91 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 14 个其他 PDB 条目、14 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 HEPA_HHV11
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 138–887; UniProt 1–750

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9ut4

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9ut4
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9ut4
沉积日期 deposition_date2025-05-02
结构标题 titleThe primase module of the helicase-primase complex from HHV1 bound with ssDNA and amenamevir
关键词 keywordsHelicase, Primase, Inhibitor Complex, Herpesvirus, REPLICATION; REPLICATION
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier40.32
回转半径 Rg (电子) rg_electron40.06
零角强度 I(0) i0214977000.00
分子量 molecular_weight121860.0 kDa
排除体积 excluded_volume153690 ų
包络体积 envelope_volume204290 ų
水化壳体积 shell_volume44346 ų
包络直径 envelope_diameter136.9
壳层 Rg shell_rg43.37
包络 Rg envelope_rg39.49
形状 Rg shape_rg40.03
总 Rg total_rg40.39
总原子数 total_atoms8607
残基数 n_residues1138
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax133.5
Rg (实空间) rg_real40.49
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.16
I(0) (实空间) i0_real2.1500e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.4550e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal40.33
I(0) (倒空间) i0_reciprocal214900000.0000
解质量估计 total_estimate0.8503
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary37.7
偏度 Skewness skewness0.399
峰度 Kurtosis kurtosis-0.554
角度范围 angular_range— – 0.1950 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha34620000.0000
实空间数据点数 n_real_points40
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.876; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.827; Smooth: 0.596

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)