8ha0

Molecular recognition of two endogenous hormones by the human parathyroid hormone receptor-1

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 157.8 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

Rattus norvegicus

UniProt P54311

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 2–340 未记录 Guanine nucleotide-binding protein g(s) subunit alpha × 1 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 × 1 (P63212) Nanobody 35 × 1 Parathyroid hormone × 1 (P01270) Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor × 1 (Q03431) CLR CHOLESTEROL × 4 PLM PALMITIC ACID × 3 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.62 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 161 个其他 PDB 条目、162 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GBB1_RAT
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 36–374; UniProt 2–340

Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

Bos taurus

UniProt P63212

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 G; UniProt 1–71 未记录 Guanine nucleotide-binding protein g(s) subunit alpha × 1 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 × 1 (P54311) Nanobody 35 × 1 Parathyroid hormone × 1 (P01270) Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor × 1 (Q03431) CLR CHOLESTEROL × 4 PLM PALMITIC ACID × 3 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.62 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 215 个其他 PDB 条目、216 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GBG2_BOVIN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 G; PDB构建体 1–71; UniProt 1–71

Parathyroid hormone

Homo sapiens

UniProt P01270

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 P; UniProt 32–65 未记录 Guanine nucleotide-binding protein g(s) subunit alpha × 1 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 × 1 (P54311) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 × 1 (P63212) Nanobody 35 × 1 Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor × 1 (Q03431) CLR CHOLESTEROL × 4 PLM PALMITIC ACID × 3 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.62 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 25 个其他 PDB 条目、26 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PTHY_HUMAN
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 P; PDB构建体 1–34; UniProt 32–65

Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor

Homo sapiens

UniProt Q03431

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 R; UniProt 27–502 未记录 Guanine nucleotide-binding protein g(s) subunit alpha × 1 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 × 1 (P54311) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 × 1 (P63212) Nanobody 35 × 1 Parathyroid hormone × 1 (P01270) CLR CHOLESTEROL × 4 PLM PALMITIC ACID × 3 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.62 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 43 个其他 PDB 条目、44 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PTH1R_HUMAN
Isoform
PDB实体 6
链与序列区间 作者链 R; PDB构建体 1–476; UniProt 27–502

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8ha0

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8ha0
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8ha0
沉积日期 deposition_date2022-10-26
结构标题 titleMolecular recognition of two endogenous hormones by the human parathyroid hormone receptor-1
关键词 keywordsPTH1R, GPCR, LIPID BINDING PROTEIN-HORMONE-IMMUNE SYSTEM complex; LIPID BINDING PROTEIN/HORMONE/IMMUNE SYSTEM
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier41.93
回转半径 Rg (电子) rg_electron42.17
零角强度 I(0) i0259368000.00
分子量 molecular_weight133350.0 kDa
排除体积 excluded_volume167900 ų
包络体积 envelope_volume223560 ų
水化壳体积 shell_volume48334 ų
包络直径 envelope_diameter166.2
壳层 Rg shell_rg42.97
包络 Rg envelope_rg42.76
形状 Rg shape_rg42.16
总 Rg total_rg42.23
总原子数 total_atoms9385
残基数 n_residues1155
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax157.8
Rg (实空间) rg_real42.72
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.96
I(0) (实空间) i0_real2.5940e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error5.2910e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal41.93
I(0) (倒空间) i0_reciprocal259100000.0000
解质量估计 total_estimate0.7237
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary37.4
偏度 Skewness skewness0.861
峰度 Kurtosis kurtosis0.267
角度范围 angular_range— – 0.1900 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha37360000.0000
实空间数据点数 n_real_points39
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.375; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.597; Smooth: 0.682

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (8)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id8ha0B01
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture130 — 7 Propeller
拓扑 Topology topology10 — Methylamine Dehydrogenase; Chain H
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase
结构域编号 domain_id8ha0N01
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture60 — Sandwich
拓扑 Topology topology40 — Immunoglobulin-like
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Immunoglobulins

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)