8umx

Cryo-EM structure of a single subunit of a Clockwise-locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring.

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 173.1 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Flagellar M-ring protein

物种未注明

UniProt P15928

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–560 未记录 Flagellar motor switch protein FliG × 1 (P0A1J9) Flagellar motor switch protein FliM × 1 (P26418) Flagellar motor switch protein FliN × 3 (P26419) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 47 个其他 PDB 条目、47 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 FLIF_SALTY
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–560; UniProt 1–560

Flagellar motor switch protein FliG

物种未注明

UniProt P0A1J9

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 1–331 未记录 Flagellar M-ring protein × 1 (P15928) Flagellar motor switch protein FliM × 1 (P26418) Flagellar motor switch protein FliN × 3 (P26419) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 14 个其他 PDB 条目、14 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FLIG_SALTY
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–328; UniProt 1–331

Flagellar motor switch protein FliM

物种未注明

UniProt P26418

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 1–334 未记录 Flagellar M-ring protein × 1 (P15928) Flagellar motor switch protein FliG × 1 (P0A1J9) Flagellar motor switch protein FliN × 3 (P26419) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 13 个其他 PDB 条目、13 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FLIM_SALTY
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–334; UniProt 1–334

Flagellar motor switch protein FliN

物种未注明

UniProt P26419

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 D; UniProt 1–137 链 E; UniProt 1–137 链 F; UniProt 1–137 未记录 Flagellar M-ring protein × 1 (P15928) Flagellar motor switch protein FliG × 1 (P0A1J9) Flagellar motor switch protein FliM × 1 (P26418) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 16 个其他 PDB 条目、17 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 FLIN_SALTY
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–137; UniProt 1–137 作者链 E; PDB构建体 1–137; UniProt 1–137 作者链 F; PDB构建体 1–137; UniProt 1–137

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8umx

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8umx
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8umx
沉积日期 deposition_date2023-10-18
结构标题 titleCryo-EM structure of a single subunit of a Clockwise-locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring.
关键词 keywordsFlagella, C-ring, motor, rotation, MOTOR PROTEIN; MOTOR PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier47.75
回转半径 Rg (电子) rg_electron48.37
零角强度 I(0) i0155110000.00
分子量 molecular_weight102020.0 kDa
排除体积 excluded_volume128360 ų
包络体积 envelope_volume209830 ų
水化壳体积 shell_volume40868 ų
包络直径 envelope_diameter163.6
壳层 Rg shell_rg45.19
包络 Rg envelope_rg46.76
形状 Rg shape_rg48.31
总 Rg total_rg48.38
总原子数 total_atoms7166
残基数 n_residues906
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax173.1
Rg (实空间) rg_real48.35
Rg 误差 (实空间) rg_real_error2.65
I(0) (实空间) i0_real1.5510e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.3320e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal47.76
I(0) (倒空间) i0_reciprocal155000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8143
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary47.2
偏度 Skewness skewness0.457
峰度 Kurtosis kurtosis-0.533
角度范围 angular_range— – 0.1650 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha7861000.0000
实空间数据点数 n_real_points34
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.710; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.655; Smooth: 0.798

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)