8xp0

Cryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CCW state

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 211.1 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Flagellar motor switch protein FliG

物种未注明

UniProt P0A1J9

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 18 PDB 声明:octadecameric(18) 与蛋白拷贝数一致 链 M; UniProt 1–331 链 S; UniProt 1–331 链 Y; UniProt 1–331 未记录 Flagellar M-ring protein × 3 (P15928) Flagellar motor switch protein FliM × 3 (P26418) Flagellar motor switch protein FliN × 9 (P26419) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2 分辨率 4.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 14 个其他 PDB 条目、14 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FLIG_SALTY
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 M; PDB构建体 1–331; UniProt 1–331 作者链 S; PDB构建体 1–331; UniProt 1–331 作者链 Y; PDB构建体 1–331; UniProt 1–331

Flagellar M-ring protein

物种未注明

UniProt P15928

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 18 PDB 声明:octadecameric(18) 与蛋白拷贝数一致 链 N; UniProt 1–560 链 T; UniProt 1–560 链 Z; UniProt 1–560 未记录 Flagellar motor switch protein FliG × 3 (P0A1J9) Flagellar motor switch protein FliM × 3 (P26418) Flagellar motor switch protein FliN × 9 (P26419) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2 分辨率 4.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 47 个其他 PDB 条目、47 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FLIF_SALTY
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 N; PDB构建体 1–560; UniProt 1–560 作者链 T; PDB构建体 1–560; UniProt 1–560 作者链 Z; PDB构建体 1–560; UniProt 1–560

Flagellar motor switch protein FliM

物种未注明

UniProt P26418

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 18 PDB 声明:octadecameric(18) 与蛋白拷贝数一致 链 O; UniProt 1–334 链 U; UniProt 1–334 链 a; UniProt 1–334 未记录 Flagellar motor switch protein FliG × 3 (P0A1J9) Flagellar M-ring protein × 3 (P15928) Flagellar motor switch protein FliN × 9 (P26419) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2 分辨率 4.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 13 个其他 PDB 条目、13 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FLIM_SALTY
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 O; PDB构建体 1–334; UniProt 1–334 作者链 U; PDB构建体 1–334; UniProt 1–334 作者链 a; PDB构建体 1–334; UniProt 1–334

Flagellar motor switch protein FliN

物种未注明

UniProt P26419

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 18 PDB 声明:octadecameric(18) 与蛋白拷贝数一致 链 P; UniProt 1–137 链 Q; UniProt 1–137 链 R; UniProt 1–137 链 V; UniProt 1–137 链 W; UniProt 1–137 链 X; UniProt 1–137 链 b; UniProt 1–137 链 c; UniProt 1–137 链 d; UniProt 1–137 未记录 Flagellar motor switch protein FliG × 3 (P0A1J9) Flagellar M-ring protein × 3 (P15928) Flagellar motor switch protein FliM × 3 (P26418) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2 分辨率 4.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 16 个其他 PDB 条目、17 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FLIN_SALTY
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 P; PDB构建体 1–137; UniProt 1–137 作者链 Q; PDB构建体 1–137; UniProt 1–137 作者链 R; PDB构建体 1–137; UniProt 1–137 作者链 V; PDB构建体 1–137; UniProt 1–137 作者链 W; PDB构建体 1–137; UniProt 1–137 作者链 X; PDB构建体 1–137; UniProt 1–137 作者链 b; PDB构建体 1–137; UniProt 1–137 作者链 c; PDB构建体 1–137; UniProt 1–137 作者链 d; PDB构建体 1–137; UniProt 1–137

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8xp0

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8xp0
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8xp0
沉积日期 deposition_date2024-01-02
结构标题 titleCryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CCW state
关键词 keywordsC ring, flagellum, flagellar motor, motor, switch complex, rotation, FliF, FliG, FliM, FliN, MOTOR PROTEIN; MOTOR PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier61.25
回转半径 Rg (电子) rg_electron61.50
零角强度 I(0) i01264400000.00
分子量 molecular_weight301290.0 kDa
排除体积 excluded_volume379620 ų
包络体积 envelope_volume641910 ų
水化壳体积 shell_volume89510 ų
包络直径 envelope_diameter239.6
壳层 Rg shell_rg59.71
包络 Rg envelope_rg60.54
形状 Rg shape_rg61.44
总 Rg total_rg61.67
总原子数 total_atoms21156
残基数 n_residues2676
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax211.1
Rg (实空间) rg_real61.60
Rg 误差 (实空间) rg_real_error2.16
I(0) (实空间) i0_real1.2640e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.7080e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal60.90
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1263000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8583
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary56.8
偏度 Skewness skewness0.449
峰度 Kurtosis kurtosis-0.275
角度范围 angular_range— – 0.1300 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0001
最高正则化参数 α highest_alpha135800000.0000
实空间数据点数 n_real_points27
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.841; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.630

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)