1l46

CUMULATIVE SITE-DIRECTED CHARGE-CHANGE REPLACEMENTS IN BACTERIOPHAGE T4 LYSOZYME SUGGEST THAT LONG-RANGE ELECTROSTATIC INTERACTIONS CONTRIBUTE LITTLE TO PROTEIN STABILITY

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 57.9 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

T4 LYSOZYME

Enterobacteria phage T4

UniProt P00720

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–164 未记录 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件 分辨率 1.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 721 个其他 PDB 条目、846 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 LYS_BPT4
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–164; UniProt 1–164

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1l46

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1l46
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1l46
沉积日期 deposition_date1991-01-28
结构标题 titleCUMULATIVE SITE-DIRECTED CHARGE-CHANGE REPLACEMENTS IN BACTERIOPHAGE T4 LYSOZYME SUGGEST THAT LONG-RANGE ELECTROSTATIC INTERACTIONS CONTRIBUTE LITTLE TO PROTEIN STABILITY
关键词 keywordsHYDROLASE (O-GLYCOSYL); HYDROLASE (O-GLYCOSYL)
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier17.47
回转半径 Rg (电子) rg_electron16.48
零角强度 I(0) i06689780.00
分子量 molecular_weight18642.0 kDa
排除体积 excluded_volume23311 ų
包络体积 envelope_volume26517 ų
水化壳体积 shell_volume14085 ų
包络直径 envelope_diameter58.4
壳层 Rg shell_rg21.67
包络 Rg envelope_rg16.51
形状 Rg shape_rg16.45
总 Rg total_rg17.48
总原子数 total_atoms1309
残基数 n_residues164
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax57.9
Rg (实空间) rg_real17.45
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.39
I(0) (实空间) i0_real6.6900e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.5710e+04
Rg (倒空间) rg_reciprocal17.45
I(0) (倒空间) i0_reciprocal6690000.0000
解质量估计 total_estimate0.7993
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks3
主峰位置 r_peak_primary21.6
偏度 Skewness skewness0.331
峰度 Kurtosis kurtosis-0.249
角度范围 angular_range— – 0.4550 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha1374000.0000
实空间数据点数 n_real_points76
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.801; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.983; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1l46a_
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.2 — Lysozyme-like
超家族 Superfamily superfamilyd.2.1 — Lysozyme-like
家族 Family familyd.2.1.3 — Phage lysozyme

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1l46A00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology530 — Lysozyme
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily40

8. 引用文献 (31)

9. 文件与曲线 (10)