6anu

Cryo-EM structure of F-actin complexed with the beta-III-spectrin actin-binding domain

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 204.8 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Actin, cytoplasmic 1

Homo sapiens

UniProt P60709

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 12 PDB 声明:dodecameric(12) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–375 链 B; UniProt 1–375 链 C; UniProt 1–375 链 D; UniProt 1–375 链 E; UniProt 1–375 链 F; UniProt 1–375 未记录 Spectrin beta chain, non-erythrocytic 2 × 6 (O15020) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 7.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 72 个其他 PDB 条目、83 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ACTB_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–375; UniProt 1–375 作者链 B; PDB构建体 1–375; UniProt 1–375 作者链 C; PDB构建体 1–375; UniProt 1–375 作者链 D; PDB构建体 1–375; UniProt 1–375 作者链 E; PDB构建体 1–375; UniProt 1–375 作者链 F; PDB构建体 1–375; UniProt 1–375

Spectrin beta chain, non-erythrocytic 2

Homo sapiens

UniProt O15020

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 12 PDB 声明:dodecameric(12) 与蛋白拷贝数一致 链 a; UniProt 1–284 链 b; UniProt 1–284 链 c; UniProt 1–284 链 d; UniProt 1–284 链 e; UniProt 1–284 链 f; UniProt 1–284 突变:L253P Actin, cytoplasmic 1 × 6 (P60709) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 7.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SPTN2_HUMAN
Isoform O15020-2
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 a; PDB构建体 1–284; UniProt 1–284 作者链 b; PDB构建体 1–284; UniProt 1–284 作者链 c; PDB构建体 1–284; UniProt 1–284 作者链 d; PDB构建体 1–284; UniProt 1–284 作者链 e; PDB构建体 1–284; UniProt 1–284 作者链 f; PDB构建体 1–284; UniProt 1–284

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 6anu

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 6anu
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id6anu
沉积日期 deposition_date2017-08-14
结构标题 titleCryo-EM structure of F-actin complexed with the beta-III-spectrin actin-binding domain
关键词 keywordsactin binding protein, filament, STRUCTURAL PROTEIN; STRUCTURAL PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier56.36
回转半径 Rg (电子) rg_electron56.98
零角强度 I(0) i01686880000.00
分子量 molecular_weight342270.0 kDa
排除体积 excluded_volume428070 ų
包络体积 envelope_volume562360 ų
水化壳体积 shell_volume86587 ų
包络直径 envelope_diameter213.9
壳层 Rg shell_rg54.01
包络 Rg envelope_rg56.90
形状 Rg shape_rg56.98
总 Rg total_rg56.89
总原子数 total_atoms24012
残基数 n_residues3048
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax204.8
Rg (实空间) rg_real56.84
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.97
I(0) (实空间) i0_real1.6870e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.4140e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal55.95
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1685000000.0000
解质量估计 total_estimate0.5993
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary51.2
偏度 Skewness skewness0.579
峰度 Kurtosis kurtosis-0.141
角度范围 angular_range— – 0.1400 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0010
最高正则化参数 α highest_alpha107700000.0000
实空间数据点数 n_real_points29
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.689; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.041; Positv: 1.000; Valcen: 0.882; Smooth: 0.714

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)