6bn9

Crystal structure of DDB1-CRBN-BRD4(BD1) complex bound to dBET70 PROTAC

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 132.3 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1

Homo sapiens

UniProt Q16531

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–395 链 A; UniProt 706–1140 未记录 Protein cereblon × 1 (Q96SW2) Bromodomain-containing protein 4 × 1 (O60885) ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 8.5;293 K;10% (w/v) PEG20K, 20% (v/v) PEG MME 550, 0.1M BICINE pH8.5, Silver Bullet F2 (0.2% w/v D-Fructose 1,6-bisphosphate trisodium salt hydrate, 0.2% w/v Glycerol phosphate disodium salt hydrate, 0.2% w/v L-O-Phosphoserine, 0.2% w/v O-Phospho-L-tyrosine, 0.2% w/v Phytic acid sodium salt hydrate, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8) 分辨率 4.38 Å R-free 0.301

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 202 个其他 PDB 条目、290 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DDB1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 29–423; UniProt 1–395 作者链 A; PDB构建体 430–864; UniProt 706–1140

Protein cereblon

Homo sapiens

UniProt Q96SW2

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 1–441 未记录 DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1 × 1 (Q16531) Bromodomain-containing protein 4 × 1 (O60885) ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 8.5;293 K;10% (w/v) PEG20K, 20% (v/v) PEG MME 550, 0.1M BICINE pH8.5, Silver Bullet F2 (0.2% w/v D-Fructose 1,6-bisphosphate trisodium salt hydrate, 0.2% w/v Glycerol phosphate disodium salt hydrate, 0.2% w/v L-O-Phosphoserine, 0.2% w/v O-Phospho-L-tyrosine, 0.2% w/v Phytic acid sodium salt hydrate, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8) 分辨率 4.38 Å R-free 0.301

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 93 个其他 PDB 条目、141 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CRBN_HUMAN
Isoform Q96SW2-2
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 23–463; UniProt 1–441

Bromodomain-containing protein 4

Homo sapiens

UniProt O60885

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 42–168 片段:residues 42-168 突变:T43M DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1 × 1 (Q16531) Protein cereblon × 1 (Q96SW2) ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 8.5;293 K;10% (w/v) PEG20K, 20% (v/v) PEG MME 550, 0.1M BICINE pH8.5, Silver Bullet F2 (0.2% w/v D-Fructose 1,6-bisphosphate trisodium salt hydrate, 0.2% w/v Glycerol phosphate disodium salt hydrate, 0.2% w/v L-O-Phosphoserine, 0.2% w/v O-Phospho-L-tyrosine, 0.2% w/v Phytic acid sodium salt hydrate, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8) 分辨率 4.38 Å R-free 0.301

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 601 个其他 PDB 条目、778 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 BRD4_HUMAN
Isoform O60885-3
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–127; UniProt 42–168

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 6bn9

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 6bn9
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id6bn9
沉积日期 deposition_date2017-11-16
结构标题 titleCrystal structure of DDB1-CRBN-BRD4(BD1) complex bound to dBET70 PROTAC
关键词 keywordsPROTAC, degrader, E3 ligase, CRBN, LIGASE; LIGASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier38.40
回转半径 Rg (电子) rg_electron38.19
零角强度 I(0) i0322669000.00
分子量 molecular_weight146790.0 kDa
排除体积 excluded_volume184140 ų
包络体积 envelope_volume245320 ų
水化壳体积 shell_volume54444 ų
包络直径 envelope_diameter139.3
壳层 Rg shell_rg43.14
包络 Rg envelope_rg38.39
形状 Rg shape_rg38.20
总 Rg total_rg38.48
总原子数 total_atoms10314
残基数 n_residues1310
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax132.3
Rg (实空间) rg_real38.63
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.08
I(0) (实空间) i0_real3.2270e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error5.3780e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal38.49
I(0) (倒空间) i0_reciprocal322600000.0000
解质量估计 total_estimate0.8436
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary42.0
偏度 Skewness skewness0.547
峰度 Kurtosis kurtosis-0.064
角度范围 angular_range— – 0.2050 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha82230000.0000
实空间数据点数 n_real_points42
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.765; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.975; Smooth: 0.692

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)