6y94

Ca2+-bound Calmodulin mutant N53I

Method: SOLUTION NMR Dmax: 75.6 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Calmodulin

Homo sapiens

UniProt P0DP23

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 2–149 突变:N53I CA CALCIUM ION × 4 SOLUTION NMR NMR测量条件:pH 6.57;298.1 K;离子强度(mmCIF原始值)182;压力 1 NMR测量条件:pH 6.57;298.1 K;离子强度(mmCIF原始值)42;压力 1 NMR测量条件:pH 6.57;298.1 K;离子强度(mmCIF原始值)42;压力 1 NMR样品组成:0.56 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Calmodulin N53I, 2 mM HEPES, 100 mM potassium chloride, 10 mM calcium chloride, 50 mM sodium acetate, 2 mM sodium azide, 0.05 mM TSP, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O NMR样品组成:1.0 mM [U-99% 15N] Calmodulin N53I, 2 mM HEPES, 10 mM potassium chloride, 10 mM calcium chloride, 2 mM sodium azide, 0.05 mM TSP, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O NMR样品组成:1.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Calmodulin, 2 mM HEPES, 10 mM potassium chloride, 10 mM calcium chloride, 2 mM sodium azide, 0.05 mM TSP, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 213 个其他 PDB 条目、279 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CALM1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–148; UniProt 2–149

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 6y94

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 6y94
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id6y94
沉积日期 deposition_date2020-03-06
结构标题 titleCa2+-bound Calmodulin mutant N53I
关键词 keywordsMutant, metal-binding, signaling protein, CPVT, METAL BINDING PROTEIN; METAL BINDING PROTEIN
实验方法 methodSOLUTION NMR

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier23.25
回转半径 Rg (电子) rg_electron22.79
零角强度 I(0) i01790070000.00
分子量 molecular_weight336830.0 kDa
排除体积 excluded_volume412550 ų
包络体积 envelope_volume129200 ų
水化壳体积 shell_volume38270 ų
包络直径 envelope_diameter81.3
壳层 Rg shell_rg35.82
包络 Rg envelope_rg27.46
形状 Rg shape_rg22.78
总 Rg total_rg23.17
总原子数 total_atoms45420
残基数 n_residues2960
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax75.6
Rg (实空间) rg_real23.26
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.60
I(0) (实空间) i0_real1.7900e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.3210e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal23.26
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1790000000.0000
解质量估计 total_estimate0.9011
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary20.9
偏度 Skewness skewness0.216
峰度 Kurtosis kurtosis-0.660
角度范围 angular_range— – 0.3400 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha1070000.0000
实空间数据点数 n_real_points66
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.932; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.933; Smooth: 0.980

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd6y94a_
类 Class classa — All alpha proteins
折叠类型 Fold folda.39 — EF Hand-like
超家族 Superfamily superfamilya.39.1 — EF-hand
家族 Family familya.39.1.5 — Calmodulin-like

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id6y94A01
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology238 — Recoverin; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — EF-hand

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)