8hy0

Composite cryo-EM structure of the histone deacetylase complex Rpd3S in complex with nucleosome

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 195.9 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H3

Xenopus laevis

UniProt A0A310TTQ1

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 14 DNA 2 PDB 声明:hexadecameric(16) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 2–136 链 E; UniProt 2–136 突变:C110A 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) Histone H4 × 2 (A0A8J1LTD2) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B × 2 (A0A8J0U496) DNA (352-MER) × 1 DNA (352-MER) × 1 Transcriptional regulatory protein SIN3 × 1 (P22579) Histone deacetylase RPD3 × 1 (P32561) Chromatin modification-related protein EAF3 × 2 (A0A8H4F719) RCO1 isoform 1 × 2 (A0A8H4BXB0) ZN ZINC ION × 7 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5;20 mM HEPES-Na pH 7.5, 40 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM TCEP cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 126 个其他 PDB 条目、130 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A0A310TTQ1_XENLA
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136 作者链 E; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136

Histone H4

Xenopus laevis

UniProt A0A8J1LTD2

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 14 DNA 2 PDB 声明:hexadecameric(16) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 15–116 链 F; UniProt 15–116 未记录 Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B × 2 (A0A8J0U496) DNA (352-MER) × 1 DNA (352-MER) × 1 Transcriptional regulatory protein SIN3 × 1 (P22579) Histone deacetylase RPD3 × 1 (P32561) Chromatin modification-related protein EAF3 × 2 (A0A8H4F719) RCO1 isoform 1 × 2 (A0A8H4BXB0) ZN ZINC ION × 7 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5;20 mM HEPES-Na pH 7.5, 40 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM TCEP cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 33 个其他 PDB 条目、33 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A0A8J1LTD2_XENLA
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–102; UniProt 15–116 作者链 F; PDB构建体 1–102; UniProt 15–116

Histone H2A

Xenopus laevis

UniProt Q6AZJ8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 14 DNA 2 PDB 声明:hexadecameric(16) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 2–130 链 G; UniProt 2–130 未记录 Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 2 (A0A8J1LTD2) Histone H2B × 2 (A0A8J0U496) DNA (352-MER) × 1 DNA (352-MER) × 1 Transcriptional regulatory protein SIN3 × 1 (P22579) Histone deacetylase RPD3 × 1 (P32561) Chromatin modification-related protein EAF3 × 2 (A0A8H4F719) RCO1 isoform 1 × 2 (A0A8H4BXB0) ZN ZINC ION × 7 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5;20 mM HEPES-Na pH 7.5, 40 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM TCEP cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 226 个其他 PDB 条目、238 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q6AZJ8_XENLA
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130 作者链 G; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130

Histone H2B

Xenopus laevis

UniProt A0A8J0U496

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 14 DNA 2 PDB 声明:hexadecameric(16) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 5–126 链 H; UniProt 5–126 未记录 Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 2 (A0A8J1LTD2) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) DNA (352-MER) × 1 DNA (352-MER) × 1 Transcriptional regulatory protein SIN3 × 1 (P22579) Histone deacetylase RPD3 × 1 (P32561) Chromatin modification-related protein EAF3 × 2 (A0A8H4F719) RCO1 isoform 1 × 2 (A0A8H4BXB0) ZN ZINC ION × 7 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5;20 mM HEPES-Na pH 7.5, 40 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM TCEP cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 29 个其他 PDB 条目、29 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A0A8J0U496_XENLA
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–122; UniProt 5–126 作者链 H; PDB构建体 1–122; UniProt 5–126

Transcriptional regulatory protein SIN3

Saccharomyces cerevisiae

UniProt P22579

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 14 DNA 2 PDB 声明:hexadecameric(16) 与全部聚合物数一致 链 K; UniProt 1–1536 未记录 Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 2 (A0A8J1LTD2) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B × 2 (A0A8J0U496) DNA (352-MER) × 1 DNA (352-MER) × 1 Histone deacetylase RPD3 × 1 (P32561) Chromatin modification-related protein EAF3 × 2 (A0A8H4F719) RCO1 isoform 1 × 2 (A0A8H4BXB0) ZN ZINC ION × 7 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5;20 mM HEPES-Na pH 7.5, 40 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM TCEP cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 28 个其他 PDB 条目、31 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SIN3_YEAST
Isoform
PDB实体 7
链与序列区间 作者链 K; PDB构建体 1–1536; UniProt 1–1536

Histone deacetylase RPD3

Saccharomyces cerevisiae

UniProt P32561

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 14 DNA 2 PDB 声明:hexadecameric(16) 与全部聚合物数一致 链 L; UniProt 1–433 未记录 Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 2 (A0A8J1LTD2) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B × 2 (A0A8J0U496) DNA (352-MER) × 1 DNA (352-MER) × 1 Transcriptional regulatory protein SIN3 × 1 (P22579) Chromatin modification-related protein EAF3 × 2 (A0A8H4F719) RCO1 isoform 1 × 2 (A0A8H4BXB0) ZN ZINC ION × 7 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5;20 mM HEPES-Na pH 7.5, 40 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM TCEP cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 26 个其他 PDB 条目、26 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RPD3_YEAST
Isoform
PDB实体 8
链与序列区间 作者链 L; PDB构建体 1–433; UniProt 1–433

Chromatin modification-related protein EAF3

Saccharomyces cerevisiae

UniProt A0A8H4F719

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 14 DNA 2 PDB 声明:hexadecameric(16) 与全部聚合物数一致 链 M; UniProt 1–401 链 O; UniProt 1–401 未记录 Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 2 (A0A8J1LTD2) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B × 2 (A0A8J0U496) DNA (352-MER) × 1 DNA (352-MER) × 1 Transcriptional regulatory protein SIN3 × 1 (P22579) Histone deacetylase RPD3 × 1 (P32561) RCO1 isoform 1 × 2 (A0A8H4BXB0) ZN ZINC ION × 7 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5;20 mM HEPES-Na pH 7.5, 40 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM TCEP cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 9 个其他 PDB 条目、10 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 A0A8H4F719_YEASX
Isoform
PDB实体 9
链与序列区间 作者链 M; PDB构建体 1–401; UniProt 1–401 作者链 O; PDB构建体 1–401; UniProt 1–401

RCO1 isoform 1

Saccharomyces cerevisiae

UniProt A0A8H4BXB0

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 14 DNA 2 PDB 声明:hexadecameric(16) 与全部聚合物数一致 链 N; UniProt 1–684 链 P; UniProt 1–684 未记录 Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 2 (A0A8J1LTD2) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B × 2 (A0A8J0U496) DNA (352-MER) × 1 DNA (352-MER) × 1 Transcriptional regulatory protein SIN3 × 1 (P22579) Histone deacetylase RPD3 × 1 (P32561) Chromatin modification-related protein EAF3 × 2 (A0A8H4F719) ZN ZINC ION × 7 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5;20 mM HEPES-Na pH 7.5, 40 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM TCEP cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A0A8H4BXB0_YEASX
Isoform
PDB实体 10
链与序列区间 作者链 N; PDB构建体 1–684; UniProt 1–684 作者链 P; PDB构建体 1–684; UniProt 1–684

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8hy0

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8hy0
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8hy0
沉积日期 deposition_date2023-01-05
结构标题 titleComposite cryo-EM structure of the histone deacetylase complex Rpd3S in complex with nucleosome
关键词 keywordsHistone deacetylase complex, nucleosome, GENE REGULATION; GENE REGULATION
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier56.92
回转半径 Rg (电子) rg_electron56.75
零角强度 I(0) i03322050000.00
分子量 molecular_weight416140.0 kDa
排除体积 excluded_volume492590 ų
包络体积 envelope_volume787250 ų
水化壳体积 shell_volume114720 ų
包络直径 envelope_diameter191.1
壳层 Rg shell_rg60.77
包络 Rg envelope_rg55.26
形状 Rg shape_rg56.71
总 Rg total_rg56.95
总原子数 total_atoms28821
残基数 n_residues3030
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax195.9
Rg (实空间) rg_real59.02
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.91
I(0) (实空间) i0_real3.3160e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error6.2900e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal56.99
I(0) (倒空间) i0_reciprocal3323000000.0000
解质量估计 total_estimate0.6754
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary77.0
偏度 Skewness skewness0.451
峰度 Kurtosis kurtosis0.019
角度范围 angular_range— – 0.1400 −1
当前正则化参数 α current_alpha1.1700
最高正则化参数 α highest_alpha257300000.0000
实空间数据点数 n_real_points29
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.843; Stabil: 0.891; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.997; Smooth: 0.603

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (11)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)