7u9t

Structure of PKA phosphorylated human RyR2 in the closed state in the presence of Calmodulin

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 270.8 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

Homo sapiens

UniProt P68106

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 12 PDB 声明:dodecameric(12) 与蛋白拷贝数一致 链 E; UniProt 1–108 链 F; UniProt 1–108 链 G; UniProt 1–108 链 H; UniProt 1–108 未记录 Ryanodine receptor 2 × 4 (Q92736) Calmodulin-1 × 4 (P0DP23) ZN ZINC ION × 4 ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 8 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4;Xanthine was made fresh to avoid aggregation. Xanthine stock solution was 10 mM in NaOH 0.5 N. cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.68 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 117 个其他 PDB 条目、119 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FKB1B_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 1–108; UniProt 1–108 作者链 F; PDB构建体 1–108; UniProt 1–108 作者链 G; PDB构建体 1–108; UniProt 1–108 作者链 H; PDB构建体 1–108; UniProt 1–108

Ryanodine receptor 2

Homo sapiens

UniProt Q92736

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 12 PDB 声明:dodecameric(12) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–4967 链 B; UniProt 1–4967 链 C; UniProt 1–4967 链 D; UniProt 1–4967 未记录 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B × 4 (P68106) Calmodulin-1 × 4 (P0DP23) ZN ZINC ION × 4 ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 8 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4;Xanthine was made fresh to avoid aggregation. Xanthine stock solution was 10 mM in NaOH 0.5 N. cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.68 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 23 个其他 PDB 条目、23 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RYR2_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–4967; UniProt 1–4967 作者链 B; PDB构建体 1–4967; UniProt 1–4967 作者链 C; PDB构建体 1–4967; UniProt 1–4967 作者链 D; PDB构建体 1–4967; UniProt 1–4967

Calmodulin-1

Homo sapiens

UniProt P0DP23

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 12 PDB 声明:dodecameric(12) 与蛋白拷贝数一致 链 I; UniProt 1–149 链 J; UniProt 1–149 链 K; UniProt 1–149 链 L; UniProt 1–149 未记录 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B × 4 (P68106) Ryanodine receptor 2 × 4 (Q92736) ZN ZINC ION × 4 ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 8 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4;Xanthine was made fresh to avoid aggregation. Xanthine stock solution was 10 mM in NaOH 0.5 N. cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.68 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 213 个其他 PDB 条目、279 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CALM1_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 I; PDB构建体 1–149; UniProt 1–149 作者链 J; PDB构建体 1–149; UniProt 1–149 作者链 K; PDB构建体 1–149; UniProt 1–149 作者链 L; PDB构建体 1–149; UniProt 1–149

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7u9t

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7u9t
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7u9t
沉积日期 deposition_date2022-03-11
结构标题 titleStructure of PKA phosphorylated human RyR2 in the closed state in the presence of Calmodulin
关键词 keywordscalcium channel, MEMBRANE PROTEIN; MEMBRANE PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier
回转半径 Rg (电子) rg_electron104.10
零角强度 I(0) i056278600000.00
分子量 molecular_weight2038700.0 kDa
排除体积 excluded_volume2553500 ų
包络体积 envelope_volume4711700 ų
水化壳体积 shell_volume367670 ų
包络直径 envelope_diameter371.4
壳层 Rg shell_rg105.80
包络 Rg envelope_rg100.70
形状 Rg shape_rg104.10
总 Rg total_rg104.10
总原子数 total_atoms143204
残基数 n_residues17912
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax270.8
Rg (实空间) rg_real100.20
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.64
I(0) (实空间) i0_real5.3770e+10
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error9.3870e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal104.70
I(0) (倒空间) i0_reciprocal56320000000.0000
解质量估计 total_estimate0.9097
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary126.4
偏度 Skewness skewness0.111
峰度 Kurtosis kurtosis-0.666
角度范围 angular_range— – 0.0750 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.7790
最高正则化参数 α highest_alpha4338000000.0000
实空间数据点数 n_real_points16
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.001; Oscil: 0.999; Stabil: 0.959; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.954; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)