21wa

Cryo-EM structure of the ATPase domain of SMARCA4 bound to a nucleosome

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 148.0 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H3

Xenopus laevis

UniProt A0A310TTQ1

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:11-meric(11) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 2–136 链 E; UniProt 2–136 未记录 Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B × 2 (A0A8J0U496) SMARCA4 isoform 2 × 1 (Q9HBD4) DNA (167-MER) × 1 DNA (167-MER) × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8;20 mM HEPES pH 8.0, 100 mM KCl, 2 mM MgCl2, 2 mM DTT, 0.5 mM ADP, 8 mM NaF, 1 mM BeSO4. cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 126 个其他 PDB 条目、130 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A0A310TTQ1_XENLA
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136 作者链 E; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136

Histone H4

Xenopus laevis

UniProt P62799

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:11-meric(11) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 2–103 链 F; UniProt 2–103 未记录 Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B × 2 (A0A8J0U496) SMARCA4 isoform 2 × 1 (Q9HBD4) DNA (167-MER) × 1 DNA (167-MER) × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8;20 mM HEPES pH 8.0, 100 mM KCl, 2 mM MgCl2, 2 mM DTT, 0.5 mM ADP, 8 mM NaF, 1 mM BeSO4. cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 354 个其他 PDB 条目、370 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_XENLA
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–102; UniProt 2–103 作者链 F; PDB构建体 1–102; UniProt 2–103

Histone H2A

Xenopus laevis

UniProt Q6AZJ8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:11-meric(11) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 2–130 链 G; UniProt 2–130 未记录 Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2B × 2 (A0A8J0U496) SMARCA4 isoform 2 × 1 (Q9HBD4) DNA (167-MER) × 1 DNA (167-MER) × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8;20 mM HEPES pH 8.0, 100 mM KCl, 2 mM MgCl2, 2 mM DTT, 0.5 mM ADP, 8 mM NaF, 1 mM BeSO4. cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 226 个其他 PDB 条目、238 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q6AZJ8_XENLA
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130 作者链 G; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130

Histone H2B

Xenopus laevis

UniProt A0A8J0U496

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:11-meric(11) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 2–126 链 H; UniProt 2–126 未记录 Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) SMARCA4 isoform 2 × 1 (Q9HBD4) DNA (167-MER) × 1 DNA (167-MER) × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8;20 mM HEPES pH 8.0, 100 mM KCl, 2 mM MgCl2, 2 mM DTT, 0.5 mM ADP, 8 mM NaF, 1 mM BeSO4. cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 29 个其他 PDB 条目、29 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A0A8J0U496_XENLA
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–125; UniProt 2–126 作者链 H; PDB构建体 1–125; UniProt 2–126

SMARCA4 isoform 2

Homo sapiens

UniProt Q9HBD4

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:11-meric(11) 与全部聚合物数一致 链 I; UniProt 1–1679 未记录 Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B × 2 (A0A8J0U496) DNA (167-MER) × 1 DNA (167-MER) × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8;20 mM HEPES pH 8.0, 100 mM KCl, 2 mM MgCl2, 2 mM DTT, 0.5 mM ADP, 8 mM NaF, 1 mM BeSO4. cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q9HBD4_HUMAN
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 I; PDB构建体 11–1689; UniProt 1–1679

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 21wa

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 21wa
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id21wa
沉积日期 deposition_date2025-12-31
最后修订 last_revision2026-05-13
结构标题 titleCryo-EM structure of the ATPase domain of SMARCA4 bound to a nucleosome
关键词 keywordsChromatin remodeling complex, nucleosome, SMARCA4, ATPase, NUCLEAR PROTEIN/DNA, NUCLEAR PROTEIN-DNA complex; NUCLEAR PROTEIN/DNA
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier45.53
回转半径 Rg (电子) rg_electron44.49
零角强度 I(0) i01307510000.00
分子量 molecular_weight242570.0 kDa
排除体积 excluded_volume280340 ų
包络体积 envelope_volume424340 ų
水化壳体积 shell_volume79015 ų
包络直径 envelope_diameter147.6
壳层 Rg shell_rg49.82
包络 Rg envelope_rg43.53
形状 Rg shape_rg44.43
总 Rg total_rg44.84
总原子数 total_atoms16700
残基数 n_residues1647
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax148.0
Rg (实空间) rg_real45.41
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.06
I(0) (实空间) i0_real1.3080e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.3220e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal45.53
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1308000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8822
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary55.0
偏度 Skewness skewness0.251
峰度 Kurtosis kurtosis-0.429
角度范围 angular_range— – 0.1750 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha136900000.0000
实空间数据点数 n_real_points36
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.900; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.999; Smooth: 0.767

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (10)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)