7crr

Native NSD3 bound to 187-bp nucleosome

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 169.3 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H3

Xenopus laevis

UniProt Q92133

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 E; UniProt 2–136 链 M; UniProt 2–136 突变:K36Nle, M90Nle, M120Nle 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B × 2 (Q6AZK7) DNA (168-MER) × 1 DNA(168-MER) × 1 Histone-lysine N-methyltransferase NSD3 × 1 (Q9BZ95) SAM S-ADENOSYLMETHIONINE × 1 ZN ZINC ION × 3 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;blotted for 3 s before being plunged into liquid ethane 分辨率 3.48 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 22 个其他 PDB 条目、28 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q92133_XENLA
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136 作者链 M; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136

Histone H4

Xenopus laevis

UniProt P62799

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 2–103 链 F; UniProt 2–103 未记录 Histone H3 × 2 (Q92133) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B × 2 (Q6AZK7) DNA (168-MER) × 1 DNA(168-MER) × 1 Histone-lysine N-methyltransferase NSD3 × 1 (Q9BZ95) SAM S-ADENOSYLMETHIONINE × 1 ZN ZINC ION × 3 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;blotted for 3 s before being plunged into liquid ethane 分辨率 3.48 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 354 个其他 PDB 条目、370 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_XENLA
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–102; UniProt 2–103 作者链 F; PDB构建体 1–102; UniProt 2–103

Histone H2A

Xenopus laevis

UniProt Q6AZJ8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 2–130 链 G; UniProt 2–130 未记录 Histone H3 × 2 (Q92133) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2B × 2 (Q6AZK7) DNA (168-MER) × 1 DNA(168-MER) × 1 Histone-lysine N-methyltransferase NSD3 × 1 (Q9BZ95) SAM S-ADENOSYLMETHIONINE × 1 ZN ZINC ION × 3 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;blotted for 3 s before being plunged into liquid ethane 分辨率 3.48 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 226 个其他 PDB 条目、238 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q6AZJ8_XENLA
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130 作者链 G; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130

Histone H2B

Xenopus tropicalis

UniProt Q6AZK7

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 5–126 链 H; UniProt 5–126 未记录 Histone H3 × 2 (Q92133) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) DNA (168-MER) × 1 DNA(168-MER) × 1 Histone-lysine N-methyltransferase NSD3 × 1 (Q9BZ95) SAM S-ADENOSYLMETHIONINE × 1 ZN ZINC ION × 3 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;blotted for 3 s before being plunged into liquid ethane 分辨率 3.48 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q6AZK7_XENTR
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–122; UniProt 5–126 作者链 H; PDB构建体 1–122; UniProt 5–126

Histone-lysine N-methyltransferase NSD3

Homo sapiens

UniProt Q9BZ95

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 I; UniProt 680–1437 未记录 Histone H3 × 2 (Q92133) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B × 2 (Q6AZK7) DNA (168-MER) × 1 DNA(168-MER) × 1 SAM S-ADENOSYLMETHIONINE × 1 ZN ZINC ION × 3 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;blotted for 3 s before being plunged into liquid ethane 分辨率 3.48 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 24 个其他 PDB 条目、32 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 NSD3_HUMAN
Isoform
PDB实体 7
链与序列区间 作者链 I; PDB构建体 1–758; UniProt 680–1437

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7crr

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7crr
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7crr
沉积日期 deposition_date2020-08-14
结构标题 titleNative NSD3 bound to 187-bp nucleosome
关键词 keywordsnucleosome complex, histone methyltransferase, GENE REGULATION; GENE REGULATION
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier48.71
回转半径 Rg (电子) rg_electron46.25
零角强度 I(0) i01228590000.00
分子量 molecular_weight217430.0 kDa
排除体积 excluded_volume242140 ų
包络体积 envelope_volume409490 ų
水化壳体积 shell_volume74541 ų
包络直径 envelope_diameter174.1
壳层 Rg shell_rg49.87
包络 Rg envelope_rg46.43
形状 Rg shape_rg46.09
总 Rg total_rg46.75
总原子数 total_atoms14839
残基数 n_residues1333
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax169.3
Rg (实空间) rg_real48.82
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.47
I(0) (实空间) i0_real1.2290e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.3510e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal48.71
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1228000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8612
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary52.9
偏度 Skewness skewness0.413
峰度 Kurtosis kurtosis-0.172
角度范围 angular_range— – 0.1600 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha123600000.0000
实空间数据点数 n_real_points33
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.802; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.995; Smooth: 0.790

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (9)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)