8jxs

Structure of nanobody-bound DRD1_PF-6142 complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 131.4 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

D(1A) dopamine receptor

Homo sapiens

UniProt P21728

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 11–362 突变:L112W,S325A NBA3 × 1 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Immunoglobulin G-binding protein A,Immunoglobulin G-binding protein G × 1 (P0AEX9,P38507,P0A015,P06654) Fab 8D3 heavy chain × 1 Fab 8D3 light chain × 1 V6X 4-[3-methyl-4-(6-methylimidazo[1,2-a]pyrazin-5-yl)phenoxy]furo[3,2-c]pyridine × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 29 个其他 PDB 条目、29 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DRD1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–352; UniProt 11–362

Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Immunoglobulin G-binding protein A,Immunoglobulin G-binding protein G

Staphylococcus aureus

UniProt P06654

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 295–352 突变:E360Q,K363A,D364F,T367I,R368L,D404E,A405H D(1A) dopamine receptor × 1 (P21728) NBA3 × 1 Fab 8D3 heavy chain × 1 Fab 8D3 light chain × 1 V6X 4-[3-methyl-4-(6-methylimidazo[1,2-a]pyrazin-5-yl)phenoxy]furo[3,2-c]pyridine × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 48 个其他 PDB 条目、54 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SPG1_STRSG
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 499–556; UniProt 295–352

Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Immunoglobulin G-binding protein A,Immunoglobulin G-binding protein G

Staphylococcus aureus

UniProt P0A015

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 103–151 突变:E360Q,K363A,D364F,T367I,R368L,D404E,A405H D(1A) dopamine receptor × 1 (P21728) NBA3 × 1 Fab 8D3 heavy chain × 1 Fab 8D3 light chain × 1 V6X 4-[3-methyl-4-(6-methylimidazo[1,2-a]pyrazin-5-yl)phenoxy]furo[3,2-c]pyridine × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SPA_STAAM
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 439–487; UniProt 103–151

Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Immunoglobulin G-binding protein A,Immunoglobulin G-binding protein G

Staphylococcus aureus

UniProt P0AEX9

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 27–394 突变:E360Q,K363A,D364F,T367I,R368L,D404E,A405H D(1A) dopamine receptor × 1 (P21728) NBA3 × 1 Fab 8D3 heavy chain × 1 Fab 8D3 light chain × 1 V6X 4-[3-methyl-4-(6-methylimidazo[1,2-a]pyrazin-5-yl)phenoxy]furo[3,2-c]pyridine × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 366 个其他 PDB 条目、491 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 MALE_ECOLI
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 22–389; UniProt 27–394

Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Immunoglobulin G-binding protein A,Immunoglobulin G-binding protein G

Staphylococcus aureus

UniProt P38507

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 289–327 突变:E360Q,K363A,D364F,T367I,R368L,D404E,A405H D(1A) dopamine receptor × 1 (P21728) NBA3 × 1 Fab 8D3 heavy chain × 1 Fab 8D3 light chain × 1 V6X 4-[3-methyl-4-(6-methylimidazo[1,2-a]pyrazin-5-yl)phenoxy]furo[3,2-c]pyridine × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 66 个其他 PDB 条目、127 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SPA_STAAU
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 391–429; UniProt 289–327

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8jxs

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8jxs
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8jxs
沉积日期 deposition_date2023-07-01
结构标题 titleStructure of nanobody-bound DRD1_PF-6142 complex
关键词 keywordsGPCR, DRD1, PF-6142, MEMBRANE PROTEIN; MEMBRANE PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier42.05
回转半径 Rg (电子) rg_electron42.36
零角强度 I(0) i0209363000.00
分子量 molecular_weight121820.0 kDa
排除体积 excluded_volume153810 ų
包络体积 envelope_volume216150 ų
水化壳体积 shell_volume44120 ų
包络直径 envelope_diameter134.5
壳层 Rg shell_rg45.07
包络 Rg envelope_rg42.10
形状 Rg shape_rg42.36
总 Rg total_rg42.49
总原子数 total_atoms8596
残基数 n_residues1108
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax131.4
Rg (实空间) rg_real42.05
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.22
I(0) (实空间) i0_real2.0940e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.6600e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal42.05
I(0) (倒空间) i0_reciprocal209400000.0000
解质量估计 total_estimate0.8759
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary34.6
偏度 Skewness skewness0.152
峰度 Kurtosis kurtosis-0.820
角度范围 angular_range— – 0.1900 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha16710000.0000
实空间数据点数 n_real_points39
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.952; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.955; Smooth: 0.571

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)