9wc0

The structure of NCP-RA module of ncBAF-nucleosome complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 128.7 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H4

Xenopus laevis

UniProt P62799

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 2–103 链 F; UniProt 2–103 未记录 Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B 1.1 × 2 (P02281) Histone H3.2 × 2 (P84233) DNA (207-MER) × 1 DNA (207-MER) × 1 B-cell CLL/lymphoma 7 protein family member A × 1 (Q4VC05) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 354 个其他 PDB 条目、370 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_XENLA
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–102; UniProt 2–103 作者链 F; PDB构建体 1–102; UniProt 2–103

Histone H2A

Xenopus laevis

UniProt Q6AZJ8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 2–130 链 G; UniProt 2–130 未记录 Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2B 1.1 × 2 (P02281) Histone H3.2 × 2 (P84233) DNA (207-MER) × 1 DNA (207-MER) × 1 B-cell CLL/lymphoma 7 protein family member A × 1 (Q4VC05) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 226 个其他 PDB 条目、238 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q6AZJ8_XENLA
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130 作者链 G; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130

Histone H2B 1.1

Xenopus laevis

UniProt P02281

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 2–126 链 H; UniProt 2–126 未记录 Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H3.2 × 2 (P84233) DNA (207-MER) × 1 DNA (207-MER) × 1 B-cell CLL/lymphoma 7 protein family member A × 1 (Q4VC05) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 310 个其他 PDB 条目、327 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2B11_XENLA
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–125; UniProt 2–126 作者链 H; PDB构建体 1–125; UniProt 2–126

Histone H3.2

Xenopus laevis

UniProt P84233

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 E; UniProt 2–136 链 K; UniProt 2–136 未记录 Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B 1.1 × 2 (P02281) DNA (207-MER) × 1 DNA (207-MER) × 1 B-cell CLL/lymphoma 7 protein family member A × 1 (Q4VC05) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 230 个其他 PDB 条目、239 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H32_XENLA
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136 作者链 K; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136

B-cell CLL/lymphoma 7 protein family member A

Homo sapiens

UniProt Q4VC05

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 O; UniProt 1–210 未记录 Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B 1.1 × 2 (P02281) Histone H3.2 × 2 (P84233) DNA (207-MER) × 1 DNA (207-MER) × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 BCL7A_HUMAN
Isoform
PDB实体 7
链与序列区间 作者链 O; PDB构建体 1–210; UniProt 1–210

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9wc0

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9wc0
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9wc0
沉积日期 deposition_date2025-08-15
结构标题 titleThe structure of NCP-RA module of ncBAF-nucleosome complex
关键词 keywordsChromatin remodeling complex, GENE REGULATION/DNA, GENE REGULATION-DNA complex; GENE REGULATION/DNA
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier41.51
回转半径 Rg (电子) rg_electron38.72
零角强度 I(0) i0905796000.00
分子量 molecular_weight182340.0 kDa
排除体积 excluded_volume201270 ų
包络体积 envelope_volume308980 ų
水化壳体积 shell_volume64833 ų
包络直径 envelope_diameter136.0
壳层 Rg shell_rg46.06
包络 Rg envelope_rg38.37
形状 Rg shape_rg38.54
总 Rg total_rg39.42
总原子数 total_atoms12431
残基数 n_residues1085
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax128.7
Rg (实空间) rg_real41.34
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.80
I(0) (实空间) i0_real9.0580e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.4190e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal41.51
I(0) (倒空间) i0_reciprocal906000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8987
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary125.3
偏度 Skewness skewness0.120
峰度 Kurtosis kurtosis-0.601
角度范围 angular_range— – 0.1900 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha65710000.0000
实空间数据点数 n_real_points39
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.943; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.980; Smooth: 0.870

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (7)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)