6vo5

Crystal structure of Human histone acetytransferas 1 (HAT1) in complex with isobutryl-COA and K12A mutant variant of histone H4

Method: X-RAY DIFFRACTION

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone acetyltransferase type B catalytic subunit

Homo sapiens

UniProt O14929

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 20–341 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) Histone H4 × 1 (P62805) ACT ACETATE ION × 1 CO6 ISOBUTYRYL-COENZYME A × 1 GOL GLYCEROL × 1 SO4 SULFATE ION × 1 UNX UNKNOWN LIGAND × 9 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 6.5;293 K;12% PEG 20K and 0.1M MES pH6.5 分辨率 1.60 Å R-free 0.198
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 20–341 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) Histone H4 × 1 (P62805) CO6 ISOBUTYRYL-COENZYME A × 1 GOL GLYCEROL × 2 SO4 SULFATE ION × 1 UNX UNKNOWN LIGAND × 7 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 6.5;293 K;12% PEG 20K and 0.1M MES pH6.5 分辨率 1.60 Å R-free 0.198

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 1 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 HAT1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 3–324; UniProt 20–341 作者链 B; PDB构建体 3–324; UniProt 20–341

Histone H4

物种未注明

UniProt P62805

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 2–21 未记录 Histone acetyltransferase type B catalytic subunit × 1 (O14929) ACT ACETATE ION × 1 CO6 ISOBUTYRYL-COENZYME A × 1 GOL GLYCEROL × 1 SO4 SULFATE ION × 1 UNX UNKNOWN LIGAND × 9 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 6.5;293 K;12% PEG 20K and 0.1M MES pH6.5 分辨率 1.60 Å R-free 0.198
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 D; UniProt 2–21 未记录 Histone acetyltransferase type B catalytic subunit × 1 (O14929) CO6 ISOBUTYRYL-COENZYME A × 1 GOL GLYCEROL × 2 SO4 SULFATE ION × 1 UNX UNKNOWN LIGAND × 7 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 6.5;293 K;12% PEG 20K and 0.1M MES pH6.5 分辨率 1.60 Å R-free 0.198

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 581 个其他 PDB 条目、632 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–20; UniProt 2–21 作者链 D; PDB构建体 1–20; UniProt 2–21

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

暂无 SAXS 图

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

暂无 P(r) 图
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id6vo5
沉积日期 deposition_date2020-01-30
结构标题 titleCrystal structure of Human histone acetytransferas 1 (HAT1) in complex with isobutryl-COA and K12A mutant variant of histone H4
关键词 keywordsHAT1, histone acetyltransferase 1, Isobutyryl-CoA, Structural Genomics, Structural Genomics Consortium, SGC, TRANSFERASE; TRANSFERASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

该条目暂无 SAXS 数据。

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

该条目暂无 P(r) 分析数据。

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (8)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (0)