7x3t

Cryo-EM structure of ISW1a-dinucleosome

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 221.6 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H3

Xenopus laevis

UniProt A0A310TTQ1

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 18 DNA 2 PDB 声明:20-meric(20) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 1–136 链 E; UniProt 1–136 链 K; UniProt 1–136 链 O; UniProt 1–136 未记录 Histone H4 × 4 (P62799) Histone H2A × 4 (Q6AZJ8) Histone H2B 1.1 × 4 (P02281) DNA (343-MER) × 1 DNA(343-MER) × 1 ISWI one complex protein 3 × 1 (P43596) ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1 × 1 (P38144) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 5.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 126 个其他 PDB 条目、130 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A0A310TTQ1_XENLA
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136 作者链 E; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136 作者链 K; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136 作者链 O; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136

Histone H4

Xenopus laevis

UniProt P62799

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 18 DNA 2 PDB 声明:20-meric(20) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 1–103 链 F; UniProt 1–103 链 L; UniProt 1–103 链 P; UniProt 1–103 未记录 Histone H3 × 4 (A0A310TTQ1) Histone H2A × 4 (Q6AZJ8) Histone H2B 1.1 × 4 (P02281) DNA (343-MER) × 1 DNA(343-MER) × 1 ISWI one complex protein 3 × 1 (P43596) ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1 × 1 (P38144) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 5.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 354 个其他 PDB 条目、370 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_XENLA
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 F; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 L; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 P; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103

Histone H2A

Xenopus laevis

UniProt Q6AZJ8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 18 DNA 2 PDB 声明:20-meric(20) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 1–130 链 G; UniProt 1–130 链 M; UniProt 1–130 链 Q; UniProt 1–130 未记录 Histone H3 × 4 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 4 (P62799) Histone H2B 1.1 × 4 (P02281) DNA (343-MER) × 1 DNA(343-MER) × 1 ISWI one complex protein 3 × 1 (P43596) ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1 × 1 (P38144) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 5.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 226 个其他 PDB 条目、238 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q6AZJ8_XENLA
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–130; UniProt 1–130 作者链 G; PDB构建体 1–130; UniProt 1–130 作者链 M; PDB构建体 1–130; UniProt 1–130 作者链 Q; PDB构建体 1–130; UniProt 1–130

Histone H2B 1.1

Xenopus laevis

UniProt P02281

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 18 DNA 2 PDB 声明:20-meric(20) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 1–126 链 H; UniProt 1–126 链 N; UniProt 1–126 链 R; UniProt 1–126 未记录 Histone H3 × 4 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 4 (P62799) Histone H2A × 4 (Q6AZJ8) DNA (343-MER) × 1 DNA(343-MER) × 1 ISWI one complex protein 3 × 1 (P43596) ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1 × 1 (P38144) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 5.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 310 个其他 PDB 条目、327 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2B11_XENLA
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–126; UniProt 1–126 作者链 H; PDB构建体 1–126; UniProt 1–126 作者链 N; PDB构建体 1–126; UniProt 1–126 作者链 R; PDB构建体 1–126; UniProt 1–126

ISWI one complex protein 3

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt P43596

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 18 DNA 2 PDB 声明:20-meric(20) 与全部聚合物数一致 链 U; UniProt 127–749 未记录 Histone H3 × 4 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 4 (P62799) Histone H2A × 4 (Q6AZJ8) Histone H2B 1.1 × 4 (P02281) DNA (343-MER) × 1 DNA(343-MER) × 1 ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1 × 1 (P38144) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 5.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 IOC3_YEAST
Isoform
PDB实体 7
链与序列区间 作者链 U; PDB构建体 2–624; UniProt 127–749

ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt P38144

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 18 DNA 2 PDB 声明:20-meric(20) 与全部聚合物数一致 链 V; UniProt 69–1129 未记录 Histone H3 × 4 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 4 (P62799) Histone H2A × 4 (Q6AZJ8) Histone H2B 1.1 × 4 (P02281) DNA (343-MER) × 1 DNA(343-MER) × 1 ISWI one complex protein 3 × 1 (P43596) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 5.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 18 个其他 PDB 条目、18 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ISW1_YEAST
Isoform
PDB实体 8
链与序列区间 作者链 V; PDB构建体 2–1062; UniProt 69–1129

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7x3t

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7x3t
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7x3t
沉积日期 deposition_date2022-03-01
结构标题 titleCryo-EM structure of ISW1a-dinucleosome
关键词 keywordsIoc3 binding, PROTEIN BINDING; PROTEIN BINDING
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier74.79
回转半径 Rg (电子) rg_electron75.04
零角强度 I(0) i06480280000.00
分子量 molecular_weight541920.0 kDa
排除体积 excluded_volume620440 ų
包络体积 envelope_volume1087800 ų
水化壳体积 shell_volume124240 ų
包络直径 envelope_diameter251.2
壳层 Rg shell_rg71.92
包络 Rg envelope_rg71.53
形状 Rg shape_rg75.03
总 Rg total_rg75.03
总原子数 total_atoms37283
残基数 n_residues3582
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax221.6
Rg (实空间) rg_real74.74
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.32
I(0) (实空间) i0_real6.4660e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.2590e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal73.60
I(0) (倒空间) i0_reciprocal6460000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8414
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary73.9
偏度 Skewness skewness0.391
峰度 Kurtosis kurtosis-0.576
角度范围 angular_range— – 0.1050 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0189
最高正则化参数 α highest_alpha274000000.0000
实空间数据点数 n_real_points22
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.976; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.999; Smooth: 0.005

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (11)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)