9n6h

2.54 A S.cerevisiae Chd1[L886G/L889G/L891G]-nucleosome 1:1 complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 168.3 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H4

Xenopus laevis

UniProt P62799

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 16–103 链 F; UniProt 16–103 未记录 DNA Tracking Strand × 1 DNA Lagging Strand × 1 Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B 1.1 × 2 (P02281) Chromo domain-containing protein 1 × 1 (P32657) Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.54 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 354 个其他 PDB 条目、370 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_XENLA
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–88; UniProt 16–103 作者链 F; PDB构建体 1–88; UniProt 16–103

Histone H2A

Xenopus laevis

UniProt Q6AZJ8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 11–120 链 G; UniProt 11–120 未记录 DNA Tracking Strand × 1 DNA Lagging Strand × 1 Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2B 1.1 × 2 (P02281) Chromo domain-containing protein 1 × 1 (P32657) Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.54 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 226 个其他 PDB 条目、238 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q6AZJ8_XENLA
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–110; UniProt 11–120 作者链 G; PDB构建体 1–110; UniProt 11–120

Histone H2B 1.1

Xenopus laevis

UniProt P02281

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 33–126 链 H; UniProt 33–126 未记录 DNA Tracking Strand × 1 DNA Lagging Strand × 1 Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Chromo domain-containing protein 1 × 1 (P32657) Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.54 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 310 个其他 PDB 条目、327 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 H2B11_XENLA
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–94; UniProt 33–126 作者链 H; PDB构建体 1–94; UniProt 33–126

Chromo domain-containing protein 1

Saccharomyces cerevisiae

UniProt P32657

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 K; UniProt 122–956 片段:residues 122-956 突变:L886G, L889G, L891G DNA Tracking Strand × 1 DNA Lagging Strand × 1 Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B 1.1 × 2 (P02281) Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.54 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 17 个其他 PDB 条目、20 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 CHD1_YEAST
Isoform
PDB实体 6
链与序列区间 作者链 K; PDB构建体 1–835; UniProt 122–956

Histone H3

Xenopus laevis

UniProt A0A310TTQ1

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 9 DNA 2 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 39–136 链 E; UniProt 39–136 未记录 DNA Tracking Strand × 1 DNA Lagging Strand × 1 Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B 1.1 × 2 (P02281) Chromo domain-containing protein 1 × 1 (P32657) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.54 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 126 个其他 PDB 条目、130 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A0A310TTQ1_XENLA
Isoform
PDB实体 7
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–98; UniProt 39–136 作者链 E; PDB构建体 1–98; UniProt 39–136

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9n6h

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9n6h
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9n6h
沉积日期 deposition_date2025-02-05
结构标题 title2.54 A S.cerevisiae Chd1[L886G/L889G/L891G]-nucleosome 1:1 complex
关键词 keywordschromatin, CHD1, remodeler, ATP-dependent chromatin remodeler, DNA BINDING PROTEIN, DNA BINDING PROTEIN-DNA complex; DNA BINDING PROTEIN/DNA
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier49.52
回转半径 Rg (电子) rg_electron47.60
零角强度 I(0) i01683680000.00
分子量 molecular_weight272950.0 kDa
排除体积 excluded_volume313390 ų
包络体积 envelope_volume500880 ų
水化壳体积 shell_volume86595 ų
包络直径 envelope_diameter178.2
壳层 Rg shell_rg52.56
包络 Rg envelope_rg47.28
形状 Rg shape_rg47.50
总 Rg total_rg48.02
总原子数 total_atoms18807
残基数 n_residues1873
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax168.3
Rg (实空间) rg_real49.49
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.65
I(0) (实空间) i0_real1.6840e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.3080e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal49.52
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1684000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8762
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary57.9
偏度 Skewness skewness0.338
峰度 Kurtosis kurtosis-0.266
角度范围 angular_range— – 0.1600 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha147500000.0000
实空间数据点数 n_real_points33
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.845; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.851

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (7)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)