4h9p

Complex structure 3 of DAXX/H3.3(sub5,G90A)/H4

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 75.9 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H3.3

Homo sapiens

UniProt P84243

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 2–136 突变:G90A, S96A, Y99F, G102A, A111T, M120F Histone H4 × 1 (P62805) Death domain-associated protein 6 × 1 (Q9UER7) PO4 PHOSPHATE ION × 7 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 6.8;277 K;1.8 M Na/K-phosphate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K 分辨率 2.20 Å R-free 0.242
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 2–136 突变:G90A, S96A, Y99F, G102A, A111T, M120F Histone H4 × 2 (P62805) Death domain-associated protein 6 × 2 (Q9UER7) PO4 PHOSPHATE ION × 14 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 6.8;277 K;1.8 M Na/K-phosphate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K 分辨率 2.20 Å R-free 0.242

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 94 个其他 PDB 条目、122 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H33_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136

Histone H4

Homo sapiens

UniProt P62805

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 2–103 未记录 Histone H3.3 × 1 (P84243) Death domain-associated protein 6 × 1 (Q9UER7) PO4 PHOSPHATE ION × 7 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 6.8;277 K;1.8 M Na/K-phosphate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K 分辨率 2.20 Å R-free 0.242
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 2–103 未记录 Histone H3.3 × 2 (P84243) Death domain-associated protein 6 × 2 (Q9UER7) PO4 PHOSPHATE ION × 14 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 6.8;277 K;1.8 M Na/K-phosphate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K 分辨率 2.20 Å R-free 0.242

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 581 个其他 PDB 条目、632 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–102; UniProt 2–103

Death domain-associated protein 6

Homo sapiens

UniProt Q9UER7

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 178–389 片段:UNP residues 178-389 Histone H3.3 × 1 (P84243) Histone H4 × 1 (P62805) PO4 PHOSPHATE ION × 7 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 6.8;277 K;1.8 M Na/K-phosphate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K 分辨率 2.20 Å R-free 0.242
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 178–389 片段:UNP residues 178-389 Histone H3.3 × 2 (P84243) Histone H4 × 2 (P62805) PO4 PHOSPHATE ION × 14 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 6.8;277 K;1.8 M Na/K-phosphate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K 分辨率 2.20 Å R-free 0.242

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 11 个其他 PDB 条目、17 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DAXX_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–212; UniProt 178–389

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 4h9p

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 4h9p
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id4h9p
沉积日期 deposition_date2012-09-24
结构标题 titleComplex structure 3 of DAXX/H3.3(sub5,G90A)/H4
关键词 keywordshistone chaperone, DNA BINDING PROTEIN-APOPTOSIS complex; DNA BINDING PROTEIN/APOPTOSIS
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier24.11
回转半径 Rg (电子) rg_electron22.88
零角强度 I(0) i035757500.00
分子量 molecular_weight44615.0 kDa
排除体积 excluded_volume55476 ų
包络体积 envelope_volume68163 ų
水化壳体积 shell_volume25091 ų
包络直径 envelope_diameter79.2
壳层 Rg shell_rg29.74
包络 Rg envelope_rg23.21
形状 Rg shape_rg22.83
总 Rg total_rg23.85
总原子数 total_atoms3131
残基数 n_residues386
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax75.9
Rg (实空间) rg_real24.04
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.47
I(0) (实空间) i0_real3.5760e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error4.5640e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal24.05
I(0) (倒空间) i0_reciprocal35760000.0000
解质量估计 total_estimate0.9086
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary29.7
偏度 Skewness skewness0.245
峰度 Kurtosis kurtosis-0.459
角度范围 angular_range— – 0.3300 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha7491000.0000
实空间数据点数 n_real_points65
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.938; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.999; Smooth: 0.996

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 5 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd4h9pa_
类 Class classa — All alpha proteins
折叠类型 Fold folda.22 — Histone-fold
超家族 Superfamily superfamilya.22.1 — Histone-fold
家族 Family familya.22.1.1 — Nucleosome core histones
结构域编号 domain_idd4h9pb_
类 Class classa — All alpha proteins
折叠类型 Fold folda.22 — Histone-fold
超家族 Superfamily superfamilya.22.1 — Histone-fold
家族 Family familya.22.1.1 — Nucleosome core histones

CATH v4.4 (3 domains)

结构域编号 domain_id4h9pA00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology20 — Histone, subunit A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Histone, subunit A
结构域编号 domain_id4h9pB00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology20 — Histone, subunit A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Histone, subunit A
结构域编号 domain_id4h9pC00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology58 — Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily2170

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)