7tan

Structure of VRK1 C-terminal tail bound to nucleosome core particle

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 125.8 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H3.2

Homo sapiens

UniProt Q71DI3

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 2–136 链 E; UniProt 2–136 未记录 Histone H4 × 2 (P62805) Histone H2A type 1 × 2 (P0C0S8) Histone H2B type 1-C/E/F/G/I × 2 (P62807) WIDOM 601 DNA (185-MER) × 1 WIDOM 601 DNA (185-MER) × 1 Serine/threonine-protein kinase VRK1 × 2 (Q99986) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE-PROPANE 分辨率 3.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 139 个其他 PDB 条目、157 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H32_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136 作者链 E; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136

Histone H4

Homo sapiens

UniProt P62805

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 1–103 链 F; UniProt 1–103 未记录 Histone H3.2 × 2 (Q71DI3) Histone H2A type 1 × 2 (P0C0S8) Histone H2B type 1-C/E/F/G/I × 2 (P62807) WIDOM 601 DNA (185-MER) × 1 WIDOM 601 DNA (185-MER) × 1 Serine/threonine-protein kinase VRK1 × 2 (Q99986) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE-PROPANE 分辨率 3.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 581 个其他 PDB 条目、633 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 F; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103

Histone H2A type 1

Homo sapiens

UniProt P0C0S8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 2–130 链 G; UniProt 2–130 未记录 Histone H3.2 × 2 (Q71DI3) Histone H4 × 2 (P62805) Histone H2B type 1-C/E/F/G/I × 2 (P62807) WIDOM 601 DNA (185-MER) × 1 WIDOM 601 DNA (185-MER) × 1 Serine/threonine-protein kinase VRK1 × 2 (Q99986) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE-PROPANE 分辨率 3.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 49 个其他 PDB 条目、52 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 H2A1_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130 作者链 G; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130

Histone H2B type 1-C/E/F/G/I

Homo sapiens

UniProt P62807

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 2–126 链 H; UniProt 2–126 未记录 Histone H3.2 × 2 (Q71DI3) Histone H4 × 2 (P62805) Histone H2A type 1 × 2 (P0C0S8) WIDOM 601 DNA (185-MER) × 1 WIDOM 601 DNA (185-MER) × 1 Serine/threonine-protein kinase VRK1 × 2 (Q99986) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE-PROPANE 分辨率 3.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 79 个其他 PDB 条目、79 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 H2B1C_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–125; UniProt 2–126 作者链 H; PDB构建体 1–125; UniProt 2–126

Serine/threonine-protein kinase VRK1

Homo sapiens

UniProt Q99986

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 K; UniProt 1–396 链 L; UniProt 1–396 未记录 Histone H3.2 × 2 (Q71DI3) Histone H4 × 2 (P62805) Histone H2A type 1 × 2 (P0C0S8) Histone H2B type 1-C/E/F/G/I × 2 (P62807) WIDOM 601 DNA (185-MER) × 1 WIDOM 601 DNA (185-MER) × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE-PROPANE 分辨率 3.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 25 个其他 PDB 条目、83 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 VRK1_HUMAN
Isoform
PDB实体 7
链与序列区间 作者链 K; PDB构建体 3–398; UniProt 1–396 作者链 L; PDB构建体 3–398; UniProt 1–396

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7tan

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7tan
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7tan
沉积日期 deposition_date2021-12-21
结构标题 titleStructure of VRK1 C-terminal tail bound to nucleosome core particle
关键词 keywordsnucleosome, chromatin, NUCLEAR PROTEIN, STRUCTURAL PROTEIN-DNA-TRANSFERASE complex; STRUCTURAL PROTEIN/DNA/TRANSFERASE
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier41.92
回转半径 Rg (电子) rg_electron39.07
零角强度 I(0) i0851623000.00
分子量 molecular_weight177670.0 kDa
排除体积 excluded_volume196850 ų
包络体积 envelope_volume316970 ų
水化壳体积 shell_volume66244 ų
包络直径 envelope_diameter130.4
壳层 Rg shell_rg46.27
包络 Rg envelope_rg38.23
形状 Rg shape_rg38.90
总 Rg total_rg39.77
总原子数 total_atoms12119
残基数 n_residues1062
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax125.8
Rg (实空间) rg_real41.72
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.70
I(0) (实空间) i0_real8.5160e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.5590e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal41.92
I(0) (倒空间) i0_reciprocal851800000.0000
解质量估计 total_estimate0.6091
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary49.6
偏度 Skewness skewness0.085
峰度 Kurtosis kurtosis-0.664
角度范围 angular_range— – 0.1900 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha62280000.0000
实空间数据点数 n_real_points39
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.968; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.008; Positv: 1.000; Valcen: 0.987; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (7)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)