9v9s

Cryo-EM structure of the ncPRC1.1 complex bound to the H2AK119ubH2BK120ub-modified nucleosome

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 116.9 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

RING1 and YY1-binding protein

Homo sapiens

UniProt Q8N488

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 12 DNA 2 PDB 声明:tetradecameric(14) 与全部聚合物数一致 链 L; UniProt 1–228 链 N; UniProt 1–228 未记录 Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B × 2 (A0A8J0TWI5) Ubiquitin × 2 (P0CG47) DNA (122-MER) × 1 DNA (123-MER) × 1 ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY mmCIF 未提供已读取环境条件 分辨率 3.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 10 个其他 PDB 条目、15 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RYBP_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 L; PDB构建体 1–228; UniProt 1–228 作者链 N; PDB构建体 1–228; UniProt 1–228

Histone H3

Xenopus laevis

UniProt A0A310TTQ1

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 12 DNA 2 PDB 声明:tetradecameric(14) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 1–136 链 E; UniProt 1–136 未记录 RING1 and YY1-binding protein × 2 (Q8N488) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B × 2 (A0A8J0TWI5) Ubiquitin × 2 (P0CG47) DNA (122-MER) × 1 DNA (123-MER) × 1 ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY mmCIF 未提供已读取环境条件 分辨率 3.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 126 个其他 PDB 条目、130 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A0A310TTQ1_XENLA
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136 作者链 E; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136

Histone H4

Xenopus laevis

UniProt P62799

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 12 DNA 2 PDB 声明:tetradecameric(14) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 1–103 链 F; UniProt 1–103 未记录 RING1 and YY1-binding protein × 2 (Q8N488) Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B × 2 (A0A8J0TWI5) Ubiquitin × 2 (P0CG47) DNA (122-MER) × 1 DNA (123-MER) × 1 ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY mmCIF 未提供已读取环境条件 分辨率 3.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 354 个其他 PDB 条目、370 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_XENLA
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 F; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103

Histone H2A

Xenopus laevis

UniProt Q6AZJ8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 12 DNA 2 PDB 声明:tetradecameric(14) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 1–130 链 G; UniProt 1–130 突变:K119C RING1 and YY1-binding protein × 2 (Q8N488) Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2B × 2 (A0A8J0TWI5) Ubiquitin × 2 (P0CG47) DNA (122-MER) × 1 DNA (123-MER) × 1 ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY mmCIF 未提供已读取环境条件 分辨率 3.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 226 个其他 PDB 条目、238 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 Q6AZJ8_XENLA
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–130; UniProt 1–130 作者链 G; PDB构建体 1–130; UniProt 1–130

Histone H2B

Xenopus laevis

UniProt A0A8J0TWI5

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 12 DNA 2 PDB 声明:tetradecameric(14) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 1–126 链 H; UniProt 1–126 突变:K121C RING1 and YY1-binding protein × 2 (Q8N488) Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Ubiquitin × 2 (P0CG47) DNA (122-MER) × 1 DNA (123-MER) × 1 ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY mmCIF 未提供已读取环境条件 分辨率 3.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 9 个其他 PDB 条目、9 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A0A8J0TWI5_XENLA
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–126; UniProt 1–126 作者链 H; PDB构建体 1–126; UniProt 1–126

Ubiquitin

Homo sapiens

UniProt P0CG47

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 12 DNA 2 PDB 声明:tetradecameric(14) 与全部聚合物数一致 链 K; UniProt 153–228 链 O; UniProt 153–228 突变:G76C RING1 and YY1-binding protein × 2 (Q8N488) Histone H3 × 2 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A × 2 (Q6AZJ8) Histone H2B × 2 (A0A8J0TWI5) DNA (122-MER) × 1 DNA (123-MER) × 1 ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY mmCIF 未提供已读取环境条件 分辨率 3.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 278 个其他 PDB 条目、429 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 UBB_HUMAN
Isoform
PDB实体 6
链与序列区间 作者链 K; PDB构建体 1–76; UniProt 153–228 作者链 O; PDB构建体 1–76; UniProt 153–228

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9v9s

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9v9s
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9v9s
沉积日期 deposition_date2025-06-02
结构标题 titleCryo-EM structure of the ncPRC1.1 complex bound to the H2AK119ubH2BK120ub-modified nucleosome
关键词 keywordsnucleosome modification, transcriptional regulation, GENE REGULATION; GENE REGULATION
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier40.67
回转半径 Rg (电子) rg_electron38.39
零角强度 I(0) i0844830000.00
分子量 molecular_weight186000.0 kDa
排除体积 excluded_volume211430 ų
包络体积 envelope_volume330220 ų
水化壳体积 shell_volume69752 ų
包络直径 envelope_diameter121.0
壳层 Rg shell_rg46.07
包络 Rg envelope_rg37.41
形状 Rg shape_rg38.26
总 Rg total_rg39.05
总原子数 total_atoms12748
残基数 n_residues1220
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax116.9
Rg (实空间) rg_real40.42
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.57
I(0) (实空间) i0_real8.4480e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.1850e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal40.67
I(0) (倒空间) i0_reciprocal845100000.0000
解质量估计 total_estimate0.8938
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary51.0
偏度 Skewness skewness0.012
峰度 Kurtosis kurtosis-0.621
角度范围 angular_range— – 0.1950 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha44870000.0000
实空间数据点数 n_real_points40
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.979; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.964; Smooth: 0.715

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (9)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)