7k6q

Active state Dot1 bound to the H4K16ac nucleosome

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 124.6 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H3.2

Xenopus laevis

UniProt P84233

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 38–135 链 E; UniProt 38–135 突变:K79M, G103A Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A type 1 × 2 (P06897) Histone H2B 1.1 × 2 (P02281) DNA (146-MER) × 1 DNA (146-MER) × 1 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific × 1 (Q04089) Ubiquitin × 1 (P0CG48) SAM S-ADENOSYLMETHIONINE × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 230 个其他 PDB 条目、239 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H32_XENLA
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–98; UniProt 38–135 作者链 E; PDB构建体 1–98; UniProt 38–135

Histone H4

Xenopus laevis

UniProt P62799

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 12–103 链 F; UniProt 12–103 突变:K17X 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) Histone H3.2 × 2 (P84233) Histone H2A type 1 × 2 (P06897) Histone H2B 1.1 × 2 (P02281) DNA (146-MER) × 1 DNA (146-MER) × 1 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific × 1 (Q04089) Ubiquitin × 1 (P0CG48) SAM S-ADENOSYLMETHIONINE × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 354 个其他 PDB 条目、370 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_XENLA
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–92; UniProt 12–103 作者链 F; PDB构建体 1–92; UniProt 12–103

Histone H2A type 1

Xenopus laevis

UniProt P06897

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 13–119 链 G; UniProt 13–119 突变:G99R Histone H3.2 × 2 (P84233) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2B 1.1 × 2 (P02281) DNA (146-MER) × 1 DNA (146-MER) × 1 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific × 1 (Q04089) Ubiquitin × 1 (P0CG48) SAM S-ADENOSYLMETHIONINE × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 136 个其他 PDB 条目、144 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 H2A1_XENLA
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–107; UniProt 13–119 作者链 G; PDB构建体 1–107; UniProt 13–119

Histone H2B 1.1

Xenopus laevis

UniProt P02281

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 33–125 链 H; UniProt 33–125 突变:K120C, S32T Histone H3.2 × 2 (P84233) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A type 1 × 2 (P06897) DNA (146-MER) × 1 DNA (146-MER) × 1 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific × 1 (Q04089) Ubiquitin × 1 (P0CG48) SAM S-ADENOSYLMETHIONINE × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 310 个其他 PDB 条目、327 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2B11_XENLA
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–93; UniProt 33–125 作者链 H; PDB构建体 1–93; UniProt 33–125

Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific

Saccharomyces cerevisiae

UniProt Q04089

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 K; UniProt 176–580 未记录 Histone H3.2 × 2 (P84233) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A type 1 × 2 (P06897) Histone H2B 1.1 × 2 (P02281) DNA (146-MER) × 1 DNA (146-MER) × 1 Ubiquitin × 1 (P0CG48) SAM S-ADENOSYLMETHIONINE × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 2 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DOT1_YEAST
Isoform
PDB实体 7
链与序列区间 作者链 K; PDB构建体 1–405; UniProt 176–580

Ubiquitin

Homo sapiens

UniProt P0CG48

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 L; UniProt 1–76 突变:G76C Histone H3.2 × 2 (P84233) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A type 1 × 2 (P06897) Histone H2B 1.1 × 2 (P02281) DNA (146-MER) × 1 DNA (146-MER) × 1 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific × 1 (Q04089) SAM S-ADENOSYLMETHIONINE × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 219 个其他 PDB 条目、348 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 UBC_HUMAN
Isoform
PDB实体 8
链与序列区间 作者链 L; PDB构建体 1–76; UniProt 1–76

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7k6q

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7k6q
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7k6q
沉积日期 deposition_date2020-09-21
结构标题 titleActive state Dot1 bound to the H4K16ac nucleosome
关键词 keywordsStructural Protein/DNA/Transferase, TRANSFERASE, Structural Protein-DNA-Transferase complex; Structural Protein/DNA/Transferase
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier41.86
回转半径 Rg (电子) rg_electron40.09
零角强度 I(0) i01212150000.00
分子量 molecular_weight226730.0 kDa
排除体积 excluded_volume258670 ų
包络体积 envelope_volume374020 ų
水化壳体积 shell_volume74646 ų
包络直径 envelope_diameter128.8
壳层 Rg shell_rg48.05
包络 Rg envelope_rg39.44
形状 Rg shape_rg39.99
总 Rg total_rg40.65
总原子数 total_atoms15578
残基数 n_residues1519
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax124.6
Rg (实空间) rg_real41.59
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.69
I(0) (实空间) i0_real1.2120e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.8990e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal41.85
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1212000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8993
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary55.7
偏度 Skewness skewness0.012
峰度 Kurtosis kurtosis-0.624
角度范围 angular_range— – 0.1900 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha113700000.0000
实空间数据点数 n_real_points39
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.954; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.971; Smooth: 0.852

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (9)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 5 domains

CATH v4.4 (5 domains)

结构域编号 domain_id7k6qA01
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology20 — Histone, subunit A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Histone, subunit A
结构域编号 domain_id7k6qD01
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology20 — Histone, subunit A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Histone, subunit A
结构域编号 domain_id7k6qE01
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology20 — Histone, subunit A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Histone, subunit A
结构域编号 domain_id7k6qH01
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology20 — Histone, subunit A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Histone, subunit A
结构域编号 domain_id7k6qL01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture10 — Roll
拓扑 Topology topology20 — Ubiquitin-like (UB roll)
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily90 — Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)