9y4p

Cryo-EM structure of DNMT3A2/3B3 in complex with H3K36me2 di-nucleosome with eight base pair linker

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 259.1 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H3

Xenopus laevis

UniProt A0A310TTQ1

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 24 DNA 2 PDB 声明:26-meric(26) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 2–136 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) Histone H4 × 4 (P62799) Histone H2A type 1 × 4 (P06897) Histone H2B 1.1 × 4 (P02281) Histone H3.2 × 3 (P84233) DNA (321-MER) × 1 DNA (321-MER) × 1 Isoform 7 of DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B × 4 (Q9UBC3) DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A × 4 (Q9Y6K1) ZN ZINC ION × 18 SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.84 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 126 个其他 PDB 条目、130 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A0A310TTQ1_XENLA
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136

Histone H4

Xenopus laevis

UniProt P62799

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 24 DNA 2 PDB 声明:26-meric(26) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 1–103 链 F; UniProt 1–103 链 R; UniProt 1–103 链 X; UniProt 1–103 未记录 Histone H3 × 1 (A0A310TTQ1) Histone H2A type 1 × 4 (P06897) Histone H2B 1.1 × 4 (P02281) Histone H3.2 × 3 (P84233) DNA (321-MER) × 1 DNA (321-MER) × 1 Isoform 7 of DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B × 4 (Q9UBC3) DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A × 4 (Q9Y6K1) ZN ZINC ION × 18 SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.84 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 354 个其他 PDB 条目、370 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_XENLA
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 F; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 R; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 X; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103

Histone H2A type 1

Xenopus laevis

UniProt P06897

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 24 DNA 2 PDB 声明:26-meric(26) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 2–130 链 G; UniProt 2–130 链 S; UniProt 2–130 链 Y; UniProt 2–130 未记录 Histone H3 × 1 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 4 (P62799) Histone H2B 1.1 × 4 (P02281) Histone H3.2 × 3 (P84233) DNA (321-MER) × 1 DNA (321-MER) × 1 Isoform 7 of DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B × 4 (Q9UBC3) DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A × 4 (Q9Y6K1) ZN ZINC ION × 18 SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.84 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 136 个其他 PDB 条目、144 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2A1_XENLA
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130 作者链 G; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130 作者链 S; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130 作者链 Y; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130

Histone H2B 1.1

Xenopus laevis

UniProt P02281

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 24 DNA 2 PDB 声明:26-meric(26) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 5–126 链 H; UniProt 5–126 链 P; UniProt 5–126 链 T; UniProt 5–126 未记录 Histone H3 × 1 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 4 (P62799) Histone H2A type 1 × 4 (P06897) Histone H3.2 × 3 (P84233) DNA (321-MER) × 1 DNA (321-MER) × 1 Isoform 7 of DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B × 4 (Q9UBC3) DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A × 4 (Q9Y6K1) ZN ZINC ION × 18 SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.84 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 310 个其他 PDB 条目、327 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2B11_XENLA
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 2–123; UniProt 5–126 作者链 H; PDB构建体 2–123; UniProt 5–126 作者链 P; PDB构建体 2–123; UniProt 5–126 作者链 T; PDB构建体 2–123; UniProt 5–126

Histone H3.2

Xenopus laevis

UniProt P84233

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 24 DNA 2 PDB 声明:26-meric(26) 与全部聚合物数一致 链 E; UniProt 2–136 链 Q; UniProt 2–136 链 W; UniProt 2–136 未记录 Histone H3 × 1 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 4 (P62799) Histone H2A type 1 × 4 (P06897) Histone H2B 1.1 × 4 (P02281) DNA (321-MER) × 1 DNA (321-MER) × 1 Isoform 7 of DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B × 4 (Q9UBC3) DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A × 4 (Q9Y6K1) ZN ZINC ION × 18 SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.84 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 230 个其他 PDB 条目、239 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H32_XENLA
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136 作者链 Q; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136 作者链 W; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136

Isoform 7 of DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B

Homo sapiens

UniProt Q9UBC3

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 24 DNA 2 PDB 声明:26-meric(26) 与全部聚合物数一致 链 Z; UniProt 118–694 链 b; UniProt 118–694 链 e; UniProt 118–694 链 g; UniProt 118–694 未记录 Histone H3 × 1 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 4 (P62799) Histone H2A type 1 × 4 (P06897) Histone H2B 1.1 × 4 (P02281) Histone H3.2 × 3 (P84233) DNA (321-MER) × 1 DNA (321-MER) × 1 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A × 4 (Q9Y6K1) ZN ZINC ION × 18 SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.84 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 45 个其他 PDB 条目、55 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DNM3B_HUMAN
Isoform Q9UBC3-7
PDB实体 8
链与序列区间 作者链 Z; PDB构建体 1–580; UniProt 118–694 作者链 b; PDB构建体 1–580; UniProt 118–694 作者链 e; PDB构建体 1–580; UniProt 118–694 作者链 g; PDB构建体 1–580; UniProt 118–694

DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A

Homo sapiens

UniProt Q9Y6K1

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 24 DNA 2 PDB 声明:26-meric(26) 与全部聚合物数一致 链 a; UniProt 224–912 链 c; UniProt 224–912 链 d; UniProt 224–912 链 f; UniProt 224–912 未记录 Histone H3 × 1 (A0A310TTQ1) Histone H4 × 4 (P62799) Histone H2A type 1 × 4 (P06897) Histone H2B 1.1 × 4 (P02281) Histone H3.2 × 3 (P84233) DNA (321-MER) × 1 DNA (321-MER) × 1 Isoform 7 of DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B × 4 (Q9UBC3) ZN ZINC ION × 18 SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.84 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 42 个其他 PDB 条目、56 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DNM3A_HUMAN
Isoform
PDB实体 9
链与序列区间 作者链 a; PDB构建体 1–689; UniProt 224–912 作者链 c; PDB构建体 1–689; UniProt 224–912 作者链 d; PDB构建体 1–689; UniProt 224–912 作者链 f; PDB构建体 1–689; UniProt 224–912

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9y4p

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9y4p
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9y4p
沉积日期 deposition_date2025-09-03
结构标题 titleCryo-EM structure of DNMT3A2/3B3 in complex with H3K36me2 di-nucleosome with eight base pair linker
关键词 keywordsDNMT3A2/DNMT3B3, DNA methylation, H3K36me2 di-nucleosome, DNA BINDING PROTEIN; DNA BINDING PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier70.09
回转半径 Rg (电子) rg_electron69.76
零角强度 I(0) i09999030000.00
分子量 molecular_weight708090.0 kDa
排除体积 excluded_volume828370 ų
包络体积 envelope_volume1521100 ų
水化壳体积 shell_volume177890 ų
包络直径 envelope_diameter220.1
壳层 Rg shell_rg75.17
包络 Rg envelope_rg65.88
形状 Rg shape_rg69.79
总 Rg total_rg69.77
总原子数 total_atoms91798
残基数 n_residues5089
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax259.1
Rg (实空间) rg_real73.74
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.73
I(0) (实空间) i0_real1.0050e+10
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.1170e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal70.66
I(0) (倒空间) i0_reciprocal10010000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8990
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary82.4
偏度 Skewness skewness0.517
峰度 Kurtosis kurtosis0.317
角度范围 angular_range— – 0.1100 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.9355
最高正则化参数 α highest_alpha695700000.0000
实空间数据点数 n_real_points23
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.755; Stabil: 0.863; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.955; Smooth: 0.901

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (11)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)