9e2d

Cryo-EM structure of human DNMT3A2-DNMT3B3 complex bound to a di-nucleosome with a five base pair linker

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 253.8 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H3.2

Homo sapiens

UniProt Q71DI3

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 24 DNA 2 PDB 声明:26-meric(26) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 2–136 链 E; UniProt 2–136 链 M; UniProt 2–136 链 Q; UniProt 2–136 未记录 Histone H4 × 4 (P62805) Histone H2A × 4 Histone H2B × 4 Isoform 3 of DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B × 4 (Q9UBC3) DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A × 4 (Q9Y6K1) DNA (317-MER) × 1 DNA (316-MER) × 1 ZN ZINC ION × 18 SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 6.08 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 139 个其他 PDB 条目、157 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H32_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136 作者链 E; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136 作者链 M; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136 作者链 Q; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136

Histone H4

Homo sapiens

UniProt P62805

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 24 DNA 2 PDB 声明:26-meric(26) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 1–103 链 F; UniProt 1–103 链 N; UniProt 1–103 链 R; UniProt 1–103 未记录 Histone H3.2 × 4 (Q71DI3) Histone H2A × 4 Histone H2B × 4 Isoform 3 of DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B × 4 (Q9UBC3) DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A × 4 (Q9Y6K1) DNA (317-MER) × 1 DNA (316-MER) × 1 ZN ZINC ION × 18 SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 6.08 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 581 个其他 PDB 条目、633 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 F; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 N; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 R; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103

Isoform 3 of DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B

Homo sapiens

UniProt Q9UBC3

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 24 DNA 2 PDB 声明:26-meric(26) 与全部聚合物数一致 链 L; UniProt 1–770 链 V; UniProt 1–770 链 X; UniProt 1–770 链 Z; UniProt 1–770 未记录 Histone H3.2 × 4 (Q71DI3) Histone H4 × 4 (P62805) Histone H2A × 4 Histone H2B × 4 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A × 4 (Q9Y6K1) DNA (317-MER) × 1 DNA (316-MER) × 1 ZN ZINC ION × 18 SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 6.08 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 45 个其他 PDB 条目、55 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DNM3B_HUMAN
Isoform Q9UBC3-3
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 L; PDB构建体 1–773; UniProt 1–770 作者链 V; PDB构建体 1–773; UniProt 1–770 作者链 X; PDB构建体 1–773; UniProt 1–770 作者链 Z; PDB构建体 1–773; UniProt 1–770

DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A

Homo sapiens

UniProt Q9Y6K1

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 24 DNA 2 PDB 声明:26-meric(26) 与全部聚合物数一致 链 K; UniProt 224–912 链 U; UniProt 224–912 链 W; UniProt 224–912 链 Y; UniProt 224–912 未记录 Histone H3.2 × 4 (Q71DI3) Histone H4 × 4 (P62805) Histone H2A × 4 Histone H2B × 4 Isoform 3 of DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B × 4 (Q9UBC3) DNA (317-MER) × 1 DNA (316-MER) × 1 ZN ZINC ION × 18 SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 6.08 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 42 个其他 PDB 条目、56 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DNM3A_HUMAN
Isoform
PDB实体 6
链与序列区间 作者链 K; PDB构建体 1–689; UniProt 224–912 作者链 U; PDB构建体 1–689; UniProt 224–912 作者链 W; PDB构建体 1–689; UniProt 224–912 作者链 Y; PDB构建体 1–689; UniProt 224–912

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9e2d

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9e2d
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9e2d
沉积日期 deposition_date2024-10-22
结构标题 titleCryo-EM structure of human DNMT3A2-DNMT3B3 complex bound to a di-nucleosome with a five base pair linker
关键词 keywordsDNMT3A, DNMT3B, nucleosome, DNA methylation, DNA BINDING PROTEIN, DNA BINDING PROTEIN-DNA complex; DNA BINDING PROTEIN/DNA
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier71.43
回转半径 Rg (电子) rg_electron71.34
零角强度 I(0) i09881020000.00
分子量 molecular_weight704810.0 kDa
排除体积 excluded_volume824900 ų
包络体积 envelope_volume1584500 ų
水化壳体积 shell_volume182410 ų
包络直径 envelope_diameter218.9
壳层 Rg shell_rg76.83
包络 Rg envelope_rg66.63
形状 Rg shape_rg71.38
总 Rg total_rg71.31
总原子数 total_atoms48657
残基数 n_residues5077
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax253.8
Rg (实空间) rg_real74.47
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.49
I(0) (实空间) i0_real9.8900e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.2470e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal72.08
I(0) (倒空间) i0_reciprocal9897000000.0000
解质量估计 total_estimate0.9192
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary92.3
偏度 Skewness skewness0.403
峰度 Kurtosis kurtosis0.050
角度范围 angular_range— – 0.1100 −1
当前正则化参数 α current_alpha1.0690
最高正则化参数 α highest_alpha741800000.0000
实空间数据点数 n_real_points23
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.832; Stabil: 0.879; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.952; Smooth: 0.885

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (10)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)