6m4h

Structural mechanism of nucleosome dynamics governed by human histone variants H2A.B and H2A.Z.2.2

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 113.2 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H3.1

Homo sapiens

UniProt P68431

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 8 DNA 2 PDB 声明:decameric(10) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 1–136 链 E; UniProt 1–136 未记录 DNA (103-MER) × 1 DNA (103-MER) × 1 Histone H4 × 2 (P62805) Histone H2A-Bbd type 2/3 × 2 (P0C5Z0) Histone H2B type 2-E × 2 (Q16778) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.90 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 402 个其他 PDB 条目、475 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H31_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136 作者链 E; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136

Histone H4

Homo sapiens

UniProt P62805

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 8 DNA 2 PDB 声明:decameric(10) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 1–103 链 F; UniProt 1–103 未记录 DNA (103-MER) × 1 DNA (103-MER) × 1 Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H2A-Bbd type 2/3 × 2 (P0C5Z0) Histone H2B type 2-E × 2 (Q16778) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.90 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 581 个其他 PDB 条目、633 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 F; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103

Histone H2A-Bbd type 2/3

Homo sapiens

UniProt P0C5Z0

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 8 DNA 2 PDB 声明:decameric(10) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 1–115 链 G; UniProt 1–115 未记录 DNA (103-MER) × 1 DNA (103-MER) × 1 Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H4 × 2 (P62805) Histone H2B type 2-E × 2 (Q16778) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.90 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2AB2_HUMAN
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–115; UniProt 1–115 作者链 G; PDB构建体 1–115; UniProt 1–115

Histone H2B type 2-E

Homo sapiens

UniProt Q16778

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 8 DNA 2 PDB 声明:decameric(10) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 1–126 链 H; UniProt 1–126 未记录 DNA (103-MER) × 1 DNA (103-MER) × 1 Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H4 × 2 (P62805) Histone H2A-Bbd type 2/3 × 2 (P0C5Z0) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.90 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 39 个其他 PDB 条目、45 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2B2E_HUMAN
Isoform
PDB实体 6
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–126; UniProt 1–126 作者链 H; PDB构建体 1–126; UniProt 1–126

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 6m4h

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 6m4h
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id6m4h
沉积日期 deposition_date2020-03-07
结构标题 titleStructural mechanism of nucleosome dynamics governed by human histone variants H2A.B and H2A.Z.2.2
关键词 keywordshistone; variant; H2A.B; nucleosome, NUCLEAR PROTEIN; NUCLEAR PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier38.42
回转半径 Rg (电子) rg_electron35.49
零角强度 I(0) i0492331000.00
分子量 molecular_weight137750.0 kDa
排除体积 excluded_volume154590 ų
包络体积 envelope_volume220740 ų
水化壳体积 shell_volume52144 ų
包络直径 envelope_diameter115.4
壳层 Rg shell_rg41.82
包络 Rg envelope_rg34.87
形状 Rg shape_rg35.31
总 Rg total_rg36.23
总原子数 total_atoms9420
残基数 n_residues862
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax113.2
Rg (实空间) rg_real38.20
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.00
I(0) (实空间) i0_real4.9230e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error9.1030e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal38.34
I(0) (倒空间) i0_reciprocal492400000.0000
解质量估计 total_estimate0.8914
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary46.9
偏度 Skewness skewness0.102
峰度 Kurtosis kurtosis-0.582
角度范围 angular_range— – 0.2050 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha13140000.0000
实空间数据点数 n_real_points42
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.979; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.990; Smooth: 0.655

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)