7v9j

Telomeric trinucleosome

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 191.1 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H3.1

Homo sapiens

UniProt P68431

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 24 DNA 2 PDB 声明:26-meric(26) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 1–136 链 E; UniProt 1–136 链 K; UniProt 1–136 链 O; UniProt 1–136 链 S; UniProt 1–136 链 W; UniProt 1–136 未记录 Histone H4 × 6 (P62805) Histone H2A type 1-B/E × 6 (P04908) Histone H2B type 1-K × 6 (O60814) DNA (408-mer) × 1 DNA (408-mer) × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 8.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 402 个其他 PDB 条目、475 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H31_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136 作者链 E; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136 作者链 K; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136 作者链 O; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136 作者链 S; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136 作者链 W; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136

Histone H4

Homo sapiens

UniProt P62805

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 24 DNA 2 PDB 声明:26-meric(26) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 1–103 链 F; UniProt 1–103 链 L; UniProt 1–103 链 P; UniProt 1–103 链 T; UniProt 1–103 链 X; UniProt 1–103 未记录 Histone H3.1 × 6 (P68431) Histone H2A type 1-B/E × 6 (P04908) Histone H2B type 1-K × 6 (O60814) DNA (408-mer) × 1 DNA (408-mer) × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 8.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 581 个其他 PDB 条目、633 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 F; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 L; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 P; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 T; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 X; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103

Histone H2A type 1-B/E

Homo sapiens

UniProt P04908

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 24 DNA 2 PDB 声明:26-meric(26) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 1–130 链 G; UniProt 1–130 链 M; UniProt 1–130 链 Q; UniProt 1–130 链 U; UniProt 1–130 链 Y; UniProt 1–130 未记录 Histone H3.1 × 6 (P68431) Histone H4 × 6 (P62805) Histone H2B type 1-K × 6 (O60814) DNA (408-mer) × 1 DNA (408-mer) × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 8.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 343 个其他 PDB 条目、350 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2A1B_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–130; UniProt 1–130 作者链 G; PDB构建体 1–130; UniProt 1–130 作者链 M; PDB构建体 1–130; UniProt 1–130 作者链 Q; PDB构建体 1–130; UniProt 1–130 作者链 U; PDB构建体 1–130; UniProt 1–130 作者链 Y; PDB构建体 1–130; UniProt 1–130

Histone H2B type 1-K

Homo sapiens

UniProt O60814

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 24 DNA 2 PDB 声明:26-meric(26) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 28–126 链 H; UniProt 28–126 链 N; UniProt 28–126 链 R; UniProt 28–126 链 V; UniProt 28–126 链 Z; UniProt 28–126 未记录 Histone H3.1 × 6 (P68431) Histone H4 × 6 (P62805) Histone H2A type 1-B/E × 6 (P04908) DNA (408-mer) × 1 DNA (408-mer) × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 8.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 82 个其他 PDB 条目、82 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2B1K_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–99; UniProt 28–126 作者链 H; PDB构建体 1–99; UniProt 28–126 作者链 N; PDB构建体 1–99; UniProt 28–126 作者链 R; PDB构建体 1–99; UniProt 28–126 作者链 V; PDB构建体 1–99; UniProt 28–126 作者链 Z; PDB构建体 1–99; UniProt 28–126

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7v9j

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7v9j
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7v9j
沉积日期 deposition_date2021-08-25
结构标题 titleTelomeric trinucleosome
关键词 keywordsTelomere, nucleosome, chromatin, DNA BINDING PROTEIN, DNA BINDING PROTEIN-DNA complex; DNA BINDING PROTEIN/DNA
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier58.80
回转半径 Rg (电子) rg_electron56.99
零角强度 I(0) i06586030000.00
分子量 molecular_weight516190.0 kDa
排除体积 excluded_volume577960 ų
包络体积 envelope_volume980160 ų
水化壳体积 shell_volume140100 ų
包络直径 envelope_diameter192.5
壳层 Rg shell_rg62.63
包络 Rg envelope_rg55.12
形状 Rg shape_rg56.89
总 Rg total_rg57.35
总原子数 total_atoms35276
残基数 n_residues3174
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax191.1
Rg (实空间) rg_real58.59
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.29
I(0) (实空间) i0_real6.5860e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.3200e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal58.95
I(0) (倒空间) i0_reciprocal6590000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8633
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary70.8
偏度 Skewness skewness0.249
峰度 Kurtosis kurtosis-0.369
角度范围 angular_range— – 0.1350 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0001
最高正则化参数 α highest_alpha659100000.0000
实空间数据点数 n_real_points28
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.865; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.981; Smooth: 0.645

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)