9ns9

Cryo-EM structure of Gi-coupled FFA2 in complex with TUG-1375 and compound 187

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 116.1 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Free fatty acid receptor 2

Homo sapiens

UniProt O15552

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 R; UniProt 1–330 未记录 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 × 1 (P63096) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 × 1 (P62873) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 × 1 (P59768) scFv16 × 1 9UJ (2R,4R)-2-(2-chlorophenyl)-3-[4-(3,5-dimethyl-1,2-oxazol-4-yl)phenyl]carbonyl-1,3-thiazolidine-4-carboxylic acid × 1 A1AZC 4-[(2R,6S)-2,6-dimethylmorpholin-4-yl]-7-(2-fluorobenzene-1-sulfonyl)-2-methyl-5H-pyrrolo[3,2-d]pyrimidin-6-amine × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.30 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 9 个其他 PDB 条目、9 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FFAR2_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 R; PDB构建体 46–375; UniProt 1–330

Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1

Homo sapiens

UniProt P63096

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–354 未记录 Free fatty acid receptor 2 × 1 (O15552) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 × 1 (P62873) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 × 1 (P59768) scFv16 × 1 9UJ (2R,4R)-2-(2-chlorophenyl)-3-[4-(3,5-dimethyl-1,2-oxazol-4-yl)phenyl]carbonyl-1,3-thiazolidine-4-carboxylic acid × 1 A1AZC 4-[(2R,6S)-2,6-dimethylmorpholin-4-yl]-7-(2-fluorobenzene-1-sulfonyl)-2-methyl-5H-pyrrolo[3,2-d]pyrimidin-6-amine × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.30 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 573 个其他 PDB 条目、591 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GNAI1_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–354; UniProt 1–354

Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

Homo sapiens

UniProt P62873

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 2–340 未记录 Free fatty acid receptor 2 × 1 (O15552) Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 × 1 (P63096) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 × 1 (P59768) scFv16 × 1 9UJ (2R,4R)-2-(2-chlorophenyl)-3-[4-(3,5-dimethyl-1,2-oxazol-4-yl)phenyl]carbonyl-1,3-thiazolidine-4-carboxylic acid × 1 A1AZC 4-[(2R,6S)-2,6-dimethylmorpholin-4-yl]-7-(2-fluorobenzene-1-sulfonyl)-2-methyl-5H-pyrrolo[3,2-d]pyrimidin-6-amine × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.30 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 1260 个其他 PDB 条目、1263 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GBB1_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 12–350; UniProt 2–340

Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

Homo sapiens

UniProt P59768

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 G; UniProt 1–71 未记录 Free fatty acid receptor 2 × 1 (O15552) Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 × 1 (P63096) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 × 1 (P62873) scFv16 × 1 9UJ (2R,4R)-2-(2-chlorophenyl)-3-[4-(3,5-dimethyl-1,2-oxazol-4-yl)phenyl]carbonyl-1,3-thiazolidine-4-carboxylic acid × 1 A1AZC 4-[(2R,6S)-2,6-dimethylmorpholin-4-yl]-7-(2-fluorobenzene-1-sulfonyl)-2-methyl-5H-pyrrolo[3,2-d]pyrimidin-6-amine × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.30 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 1233 个其他 PDB 条目、1236 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GBG2_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 G; PDB构建体 1–71; UniProt 1–71

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9ns9

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9ns9
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9ns9
沉积日期 deposition_date2025-03-16
结构标题 titleCryo-EM structure of Gi-coupled FFA2 in complex with TUG-1375 and compound 187
关键词 keywordsGPCR, agonist, MEMBRANE PROTEIN; MEMBRANE PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier36.00
回转半径 Rg (电子) rg_electron35.77
零角强度 I(0) i0397479000.00
分子量 molecular_weight108560.0 kDa
排除体积 excluded_volume105400 ų
包络体积 envelope_volume187870 ų
水化壳体积 shell_volume44686 ų
包络直径 envelope_diameter122.7
壳层 Rg shell_rg41.01
包络 Rg envelope_rg35.71
形状 Rg shape_rg35.78
总 Rg total_rg36.00
总原子数 total_atoms8220
残基数 n_residues1109
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax116.1
Rg (实空间) rg_real35.93
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.73
I(0) (实空间) i0_real3.9750e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error6.0770e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal35.98
I(0) (倒空间) i0_reciprocal397500000.0000
解质量估计 total_estimate0.9005
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary47.5
偏度 Skewness skewness0.175
峰度 Kurtosis kurtosis-0.618
角度范围 angular_range— – 0.2200 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0002
最高正则化参数 α highest_alpha36480000.0000
实空间数据点数 n_real_points45
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.934; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.987; Smooth: 0.914

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (7)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)