7ezk

Cryo-EM structure of an activated Cholecystokinin A receptor (CCKAR)-Gs complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 120.6 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

;Chimera of Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 and Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short ;

Homo sapiens

UniProt P63092

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 26–66 链 A; UniProt 204–394 突变:G42D, E43N, L56Y, G203A, A226D, S229D, L272D, A333S, I339A, V342I Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 × 1 (P62873) Cholecystokinin receptor type A × 1 (P32238) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 × 1 (P59768) Cholecystokinin-8 × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 348 个其他 PDB 条目、356 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GNAS2_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 19–59; UniProt 26–66 作者链 A; PDB构建体 181–361; UniProt 204–394

;Chimera of Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 and Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short ;

Homo sapiens

UniProt P63096

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–18 链 A; UniProt 60–180 突变:G42D, E43N, L56Y, G203A, A226D, S229D, L272D, A333S, I339A, V342I Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 × 1 (P62873) Cholecystokinin receptor type A × 1 (P32238) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 × 1 (P59768) Cholecystokinin-8 × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 573 个其他 PDB 条目、591 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GNAI1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–18; UniProt 1–18 作者链 A; PDB构建体 60–180; UniProt 60–180

Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

Homo sapiens

UniProt P62873

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 2–340 未记录 ;Chimera of Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 and Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short ; × 1 (P63096,P63092) Cholecystokinin receptor type A × 1 (P32238) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 × 1 (P59768) Cholecystokinin-8 × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 1260 个其他 PDB 条目、1263 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 GBB1_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 13–351; UniProt 2–340

Cholecystokinin receptor type A

Homo sapiens

UniProt P32238

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 D; UniProt 1–428 未记录 ;Chimera of Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 and Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short ; × 1 (P63096,P63092) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 × 1 (P62873) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 × 1 (P59768) Cholecystokinin-8 × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 13 个其他 PDB 条目、13 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 CCKAR_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–428; UniProt 1–428

Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

Homo sapiens

UniProt P59768

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 G; UniProt 1–71 未记录 ;Chimera of Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 and Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short ; × 1 (P63096,P63092) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 × 1 (P62873) Cholecystokinin receptor type A × 1 (P32238) Cholecystokinin-8 × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 1233 个其他 PDB 条目、1236 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 GBG2_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 G; PDB构建体 1–71; UniProt 1–71

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7ezk

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7ezk
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7ezk
沉积日期 deposition_date2021-06-01
结构标题 titleCryo-EM structure of an activated Cholecystokinin A receptor (CCKAR)-Gs complex
关键词 keywordsCholecystokinin A receptor, Gs complex, CCK-8, MEMBRANE PROTEIN; MEMBRANE PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier34.32
回转半径 Rg (电子) rg_electron34.11
零角强度 I(0) i0161333000.00
分子量 molecular_weight102510.0 kDa
排除体积 excluded_volume128570 ų
包络体积 envelope_volume162910 ų
水化壳体积 shell_volume41004 ų
包络直径 envelope_diameter127.4
壳层 Rg shell_rg39.27
包络 Rg envelope_rg34.23
形状 Rg shape_rg34.10
总 Rg total_rg34.54
总原子数 total_atoms7196
残基数 n_residues921
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax120.6
Rg (实空间) rg_real34.43
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.90
I(0) (实空间) i0_real1.6130e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.6210e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal34.36
I(0) (倒空间) i0_reciprocal161300000.0000
解质量估计 total_estimate0.6647
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary34.1
偏度 Skewness skewness0.430
峰度 Kurtosis kurtosis-0.285
角度范围 angular_range— – 0.2300 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0001
最高正则化参数 α highest_alpha38950000.0000
实空间数据点数 n_real_points47
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.797; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.122; Positv: 1.000; Valcen: 0.929; Smooth: 0.949

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id7ezkB01
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture130 — 7 Propeller
拓扑 Topology topology10 — Methylamine Dehydrogenase; Chain H
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)