8ywf

Cryo-EM structure of GLP1 complex bound with Retatrutide

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 155.8 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

Homo sapiens

UniProt P63092

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 27–67 链 A; UniProt 205–253 链 A; UniProt 264–394 未记录 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 × 1 (P62873) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 × 1 (P59768) NB35 × 1 Retatrutide × 1 Glucagon-like peptide 1 receptor × 1 (P43220) A1D7Q 20-[[(2~{S})-1-oxidanyl-1,5-bis(oxidanylidene)-5-[2-[2-(2-oxidanylideneethoxy)ethoxy]ethylamino]pentan-2-yl]amino]-20-oxidanylidene-icosanoic acid × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.04 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.74 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 348 个其他 PDB 条目、356 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GNAS2_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 20–60; UniProt 27–67 作者链 A; PDB构建体 182–230; UniProt 205–253 作者链 A; PDB构建体 231–361; UniProt 264–394

Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

Homo sapiens

UniProt P63096

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–19 链 A; UniProt 61–181 未记录 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 × 1 (P62873) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 × 1 (P59768) NB35 × 1 Retatrutide × 1 Glucagon-like peptide 1 receptor × 1 (P43220) A1D7Q 20-[[(2~{S})-1-oxidanyl-1,5-bis(oxidanylidene)-5-[2-[2-(2-oxidanylideneethoxy)ethoxy]ethylamino]pentan-2-yl]amino]-20-oxidanylidene-icosanoic acid × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.04 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.74 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 573 个其他 PDB 条目、591 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GNAI1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–19; UniProt 1–19 作者链 A; PDB构建体 61–181; UniProt 61–181

Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

Homo sapiens

UniProt P62873

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 2–340 未记录 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short × 1 (P63096,P63092) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 × 1 (P59768) NB35 × 1 Retatrutide × 1 Glucagon-like peptide 1 receptor × 1 (P43220) A1D7Q 20-[[(2~{S})-1-oxidanyl-1,5-bis(oxidanylidene)-5-[2-[2-(2-oxidanylideneethoxy)ethoxy]ethylamino]pentan-2-yl]amino]-20-oxidanylidene-icosanoic acid × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.04 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.74 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 1260 个其他 PDB 条目、1263 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GBB1_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 33–371; UniProt 2–340

Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

Homo sapiens

UniProt P59768

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 G; UniProt 1–71 未记录 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short × 1 (P63096,P63092) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 × 1 (P62873) NB35 × 1 Retatrutide × 1 Glucagon-like peptide 1 receptor × 1 (P43220) A1D7Q 20-[[(2~{S})-1-oxidanyl-1,5-bis(oxidanylidene)-5-[2-[2-(2-oxidanylideneethoxy)ethoxy]ethylamino]pentan-2-yl]amino]-20-oxidanylidene-icosanoic acid × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.04 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.74 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 1233 个其他 PDB 条目、1236 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GBG2_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 G; PDB构建体 1–71; UniProt 1–71

Glucagon-like peptide 1 receptor

Homo sapiens

UniProt P43220

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 R; UniProt 24–463 未记录 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short × 1 (P63096,P63092) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 × 1 (P62873) Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 × 1 (P59768) NB35 × 1 Retatrutide × 1 A1D7Q 20-[[(2~{S})-1-oxidanyl-1,5-bis(oxidanylidene)-5-[2-[2-(2-oxidanylideneethoxy)ethoxy]ethylamino]pentan-2-yl]amino]-20-oxidanylidene-icosanoic acid × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.04 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.74 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 69 个其他 PDB 条目、79 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GLP1R_HUMAN
Isoform
PDB实体 6
链与序列区间 作者链 R; PDB构建体 1–440; UniProt 24–463

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8ywf

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8ywf
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8ywf
沉积日期 deposition_date2024-03-31
结构标题 titleCryo-EM structure of GLP1 complex bound with Retatrutide
关键词 keywordsGLP1, Retatrutide, MEMBRANE PROTEIN; MEMBRANE PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier42.16
回转半径 Rg (电子) rg_electron42.77
零角强度 I(0) i0533224000.00
分子量 molecular_weight125540.0 kDa
排除体积 excluded_volume121370 ų
包络体积 envelope_volume229560 ų
水化壳体积 shell_volume48893 ų
包络直径 envelope_diameter164.6
壳层 Rg shell_rg43.13
包络 Rg envelope_rg43.73
形状 Rg shape_rg42.73
总 Rg total_rg42.84
总原子数 total_atoms9499
残基数 n_residues1182
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax155.8
Rg (实空间) rg_real42.88
Rg 误差 (实空间) rg_real_error2.63
I(0) (实空间) i0_real5.3320e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.1530e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal42.17
I(0) (倒空间) i0_reciprocal532800000.0000
解质量估计 total_estimate0.5187
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary37.9
偏度 Skewness skewness0.803
峰度 Kurtosis kurtosis0.125
角度范围 angular_range— – 0.1850 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha39750000.0000
实空间数据点数 n_real_points38
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.432; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.083; Positv: 1.000; Valcen: 0.573; Smooth: 0.620

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (7)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)