9sj5

Chromosomal Passenger Complex in complex with H3T3ph Nucleosome (Class1)

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 146.7 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H3.2

Xenopus laevis

UniProt P84233

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 12 DNA 2 PDB 声明:14-meric(14) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 2–136 链 E; UniProt 2–136 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) DNA (147-MER) × 1 DNA (147-MER) × 1 Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A type 1 × 2 (P0C0S8) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) Borealin × 2 (Q53HL2) Baculoviral IAP repeat-containing protein 5 × 1 (O15392) Inner centromere protein × 1 (Q9NQS7) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.85 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 230 个其他 PDB 条目、239 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 H32_XENLA
Isoform
PDB实体 1, 4
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136 作者链 A; PDB构建体 1–135; UniProt 2–136

Histone H4

Xenopus laevis

UniProt P62799

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 12 DNA 2 PDB 声明:14-meric(14) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 2–103 链 F; UniProt 2–103 未记录 Histone H3.2 × 1 (P84233) DNA (147-MER) × 1 DNA (147-MER) × 1 Histone H3.2 × 1 (P84233) Histone H2A type 1 × 2 (P0C0S8) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) Borealin × 2 (Q53HL2) Baculoviral IAP repeat-containing protein 5 × 1 (O15392) Inner centromere protein × 1 (Q9NQS7) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.85 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 354 个其他 PDB 条目、370 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 H4_XENLA
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–102; UniProt 2–103 作者链 F; PDB构建体 1–102; UniProt 2–103

Histone H2A type 1

Homo sapiens

UniProt P0C0S8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 12 DNA 2 PDB 声明:14-meric(14) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 2–130 链 G; UniProt 2–130 未记录 Histone H3.2 × 1 (P84233) DNA (147-MER) × 1 DNA (147-MER) × 1 Histone H3.2 × 1 (P84233) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) Borealin × 2 (Q53HL2) Baculoviral IAP repeat-containing protein 5 × 1 (O15392) Inner centromere protein × 1 (Q9NQS7) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.85 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 49 个其他 PDB 条目、52 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 H2A1_HUMAN
Isoform
PDB实体 6
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130 作者链 G; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130

Histone H2B type 1-J

Homo sapiens

UniProt P06899

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 12 DNA 2 PDB 声明:14-meric(14) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 2–126 链 H; UniProt 2–126 未记录 Histone H3.2 × 1 (P84233) DNA (147-MER) × 1 DNA (147-MER) × 1 Histone H3.2 × 1 (P84233) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A type 1 × 2 (P0C0S8) Borealin × 2 (Q53HL2) Baculoviral IAP repeat-containing protein 5 × 1 (O15392) Inner centromere protein × 1 (Q9NQS7) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.85 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 290 个其他 PDB 条目、301 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 H2B1J_HUMAN
Isoform
PDB实体 7
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–125; UniProt 2–126 作者链 H; PDB构建体 1–125; UniProt 2–126

Borealin

Homo sapiens

UniProt Q53HL2

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 12 DNA 2 PDB 声明:14-meric(14) 与全部聚合物数一致 链 L; UniProt 1–280 链 O; UniProt 1–280 未记录 Histone H3.2 × 1 (P84233) DNA (147-MER) × 1 DNA (147-MER) × 1 Histone H3.2 × 1 (P84233) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A type 1 × 2 (P0C0S8) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) Baculoviral IAP repeat-containing protein 5 × 1 (O15392) Inner centromere protein × 1 (Q9NQS7) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.85 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 14 个其他 PDB 条目、17 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 BOREA_HUMAN
Isoform
PDB实体 8
链与序列区间 作者链 L; PDB构建体 1–280; UniProt 1–280 作者链 O; PDB构建体 1–280; UniProt 1–280

Baculoviral IAP repeat-containing protein 5

Homo sapiens

UniProt O15392

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 12 DNA 2 PDB 声明:14-meric(14) 与全部聚合物数一致 链 M; UniProt 1–142 未记录 Histone H3.2 × 1 (P84233) DNA (147-MER) × 1 DNA (147-MER) × 1 Histone H3.2 × 1 (P84233) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A type 1 × 2 (P0C0S8) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) Borealin × 2 (Q53HL2) Inner centromere protein × 1 (Q9NQS7) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.85 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 35 个其他 PDB 条目、39 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 BIRC5_HUMAN
Isoform
PDB实体 9
链与序列区间 作者链 M; PDB构建体 1–142; UniProt 1–142

Inner centromere protein

Homo sapiens

UniProt Q9NQS7

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 12 DNA 2 PDB 声明:14-meric(14) 与全部聚合物数一致 链 N; UniProt 1–918 未记录 Histone H3.2 × 1 (P84233) DNA (147-MER) × 1 DNA (147-MER) × 1 Histone H3.2 × 1 (P84233) Histone H4 × 2 (P62799) Histone H2A type 1 × 2 (P0C0S8) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) Borealin × 2 (Q53HL2) Baculoviral IAP repeat-containing protein 5 × 1 (O15392) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.85 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 13 个其他 PDB 条目、15 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 INCE_HUMAN
Isoform
PDB实体 10
链与序列区间 作者链 N; PDB构建体 1–918; UniProt 1–918

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9sj5

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9sj5
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9sj5
沉积日期 deposition_date2025-08-29
结构标题 titleChromosomal Passenger Complex in complex with H3T3ph Nucleosome (Class1)
关键词 keywordsNucleosome-binding DNA-binding Stabilising Nucleosome Acidic-patch interaction, CELL CYCLE; CELL CYCLE
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier43.76
回转半径 Rg (电子) rg_electron42.84
零角强度 I(0) i01093340000.00
分子量 molecular_weight211170.0 kDa
排除体积 excluded_volume239030 ų
包络体积 envelope_volume370640 ų
水化壳体积 shell_volume72356 ų
包络直径 envelope_diameter158.9
壳层 Rg shell_rg47.90
包络 Rg envelope_rg42.38
形状 Rg shape_rg42.78
总 Rg total_rg43.17
总原子数 total_atoms14471
残基数 n_residues1346
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax146.7
Rg (实空间) rg_real43.69
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.20
I(0) (实空间) i0_real1.0930e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.8280e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal43.76
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1093000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8741
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary48.9
偏度 Skewness skewness0.306
峰度 Kurtosis kurtosis-0.254
角度范围 angular_range— – 0.1800 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha94790000.0000
实空间数据点数 n_real_points37
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.840; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.999; Smooth: 0.841

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (10)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)