3fqr

Phosphorylation of self-peptides alters Human Leukocyte Antigen Class I-restricted antigen presentation and generates tumor specific epitopes

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 75.3 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain

Homo sapiens

UniProt P01892

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 25–299 片段:EXTRACELLULAR DOMAINS ALPHA1, ALPHA2, ALPHA3, UNP residues 25-299 Beta-2-microglobulin × 1 (P61769) phospho-peptide 30-39 from beta-Catenin: YLD(Sep)GIHSGA × 1 GOL GLYCEROL × 3 MG MAGNESIUM ION × 2 CD CADMIUM ION × 6 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.4;293 K;13% PEG3350, 5mM CdCl2, 5mM MgCl2, 0.1M NaCl, pH7.4, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP 分辨率 1.70 Å R-free 0.189

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 271 个其他 PDB 条目、465 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 1A02_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–275; UniProt 25–299

Beta-2-microglobulin

Homo sapiens

UniProt P61769

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 22–119 未记录 HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain × 1 (P01892) phospho-peptide 30-39 from beta-Catenin: YLD(Sep)GIHSGA × 1 GOL GLYCEROL × 3 MG MAGNESIUM ION × 2 CD CADMIUM ION × 6 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.4;293 K;13% PEG3350, 5mM CdCl2, 5mM MgCl2, 0.1M NaCl, pH7.4, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP 分辨率 1.70 Å R-free 0.189

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 1313 个其他 PDB 条目、1998 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 B2MG_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–98; UniProt 22–119

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 3fqr

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 3fqr
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id3fqr
沉积日期 deposition_date2009-01-07
结构标题 titlePhosphorylation of self-peptides alters Human Leukocyte Antigen Class I-restricted antigen presentation and generates tumor specific epitopes
关键词 keywords;IMMUNE SYSTEM, PHOSPHORYLATION, Glycoprotein, Immune response, Membrane, MHC I, Phosphoprotein, Transmembrane, Disease mutation, Immunoglobulin domain, Pyrrolidone carboxylic acid, Secreted, cancer, TCR, self-epitope ;; IMMUNE SYSTEM
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier24.26
回转半径 Rg (电子) rg_electron23.01
零角强度 I(0) i039051500.00
分子量 molecular_weight45226.0 kDa
排除体积 excluded_volume55027 ų
包络体积 envelope_volume67013 ų
水化壳体积 shell_volume24441 ų
包络直径 envelope_diameter79.9
壳层 Rg shell_rg29.74
包络 Rg envelope_rg23.06
形状 Rg shape_rg22.95
总 Rg total_rg23.94
总原子数 total_atoms3150
残基数 n_residues382
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax75.3
Rg (实空间) rg_real24.21
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.42
I(0) (实空间) i0_real3.9050e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error5.5120e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal24.23
I(0) (倒空间) i0_reciprocal39050000.0000
解质量估计 total_estimate0.9100
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary28.7
偏度 Skewness skewness0.272
峰度 Kurtosis kurtosis-0.470
角度范围 angular_range— – 0.3250 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha9116000.0000
实空间数据点数 n_real_points64
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.954; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.996; Smooth: 0.969

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (7)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd3fqrb_
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.1 — Immunoglobulin-like beta-sandwich
超家族 Superfamily superfamilyb.1.1 — Immunoglobulin
家族 Family familyb.1.1.2 — C1 set domains (antibody constant domain-like)

CATH v4.4 (3 domains)

结构域编号 domain_id3fqrA01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology500 — Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — MHC class I-like antigen recognition-like
结构域编号 domain_id3fqrA02
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture60 — Sandwich
拓扑 Topology topology40 — Immunoglobulin-like
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Immunoglobulins
结构域编号 domain_id3fqrB00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture60 — Sandwich
拓扑 Topology topology40 — Immunoglobulin-like
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Immunoglobulins

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)