8txx

Cryo-EM structure of the human nucleosome core particle ubiquitylated at histone H2A K15 in complex with RNF168 (Class 3)

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 134.8 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H3.1

Homo sapiens

UniProt P68431

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 1–136 链 E; UniProt 1–136 未记录 Histone H4 × 2 (P62805) Histone H2B type 1-C/E/F/G/I × 2 (P62807) DNA (147-MER) × 1 DNA (147-MER) × 1 E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 × 1 (Q8IYW5) Polyubiquitin-B × 1 (P0CG47) Histone H2A type 1-B/E × 2 (P04908) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 402 个其他 PDB 条目、475 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H31_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 5–140; UniProt 1–136 作者链 E; PDB构建体 5–140; UniProt 1–136

Histone H4

Homo sapiens

UniProt P62805

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 1–103 链 F; UniProt 1–103 未记录 Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H2B type 1-C/E/F/G/I × 2 (P62807) DNA (147-MER) × 1 DNA (147-MER) × 1 E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 × 1 (Q8IYW5) Polyubiquitin-B × 1 (P0CG47) Histone H2A type 1-B/E × 2 (P04908) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 581 个其他 PDB 条目、633 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 5–107; UniProt 1–103 作者链 F; PDB构建体 5–107; UniProt 1–103

Histone H2B type 1-C/E/F/G/I

Homo sapiens

UniProt P62807

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 1–124 链 H; UniProt 1–124 未记录 Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H4 × 2 (P62805) DNA (147-MER) × 1 DNA (147-MER) × 1 E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 × 1 (Q8IYW5) Polyubiquitin-B × 1 (P0CG47) Histone H2A type 1-B/E × 2 (P04908) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 79 个其他 PDB 条目、79 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 H2B1C_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 5–128; UniProt 1–124 作者链 H; PDB构建体 5–128; UniProt 1–124

E3 ubiquitin-protein ligase RNF168

Homo sapiens

UniProt Q8IYW5

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 K; UniProt 1–571 未记录 Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H4 × 2 (P62805) Histone H2B type 1-C/E/F/G/I × 2 (P62807) DNA (147-MER) × 1 DNA (147-MER) × 1 Polyubiquitin-B × 1 (P0CG47) Histone H2A type 1-B/E × 2 (P04908) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 38 个其他 PDB 条目、45 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 RN168_HUMAN
Isoform
PDB实体 6
链与序列区间 作者链 K; PDB构建体 4–574; UniProt 1–571

Polyubiquitin-B

Homo sapiens

UniProt P0CG47

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 M; UniProt 18–76 未记录 Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H4 × 2 (P62805) Histone H2B type 1-C/E/F/G/I × 2 (P62807) DNA (147-MER) × 1 DNA (147-MER) × 1 E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 × 1 (Q8IYW5) Histone H2A type 1-B/E × 2 (P04908) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 278 个其他 PDB 条目、429 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 UBB_HUMAN
Isoform
PDB实体 7
链与序列区间 作者链 M; PDB构建体 23–81; UniProt 18–76

Histone H2A type 1-B/E

Homo sapiens

UniProt P04908

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 12–130 链 G; UniProt 12–130 突变:K13S Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H4 × 2 (P62805) Histone H2B type 1-C/E/F/G/I × 2 (P62807) DNA (147-MER) × 1 DNA (147-MER) × 1 E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 × 1 (Q8IYW5) Polyubiquitin-B × 1 (P0CG47) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 343 个其他 PDB 条目、350 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2A1B_HUMAN
Isoform
PDB实体 8
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–119; UniProt 12–130 作者链 G; PDB构建体 1–119; UniProt 12–130

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8txx

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8txx
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8txx
沉积日期 deposition_date2023-08-24
结构标题 titleCryo-EM structure of the human nucleosome core particle ubiquitylated at histone H2A K15 in complex with RNF168 (Class 3)
关键词 keywords;Nucleosome core particle, chromatin, RNF168, MIU2-LRM domains, DNA repair, DNA double-strand break, Homologous recombination, BRCA1-BARD1, 53BP1, ubiquitin, STRUCTURAL PROTEIN-DNA-TRANSFERASE complex, TRANSFERASE ;; TRANSFERASE
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier41.77
回转半径 Rg (电子) rg_electron39.60
零角强度 I(0) i0935224000.00
分子量 molecular_weight189610.0 kDa
排除体积 excluded_volume211870 ų
包络体积 envelope_volume326450 ų
水化壳体积 shell_volume67632 ų
包络直径 envelope_diameter142.4
壳层 Rg shell_rg46.32
包络 Rg envelope_rg38.99
形状 Rg shape_rg39.45
总 Rg total_rg40.20
总原子数 total_atoms12957
残基数 n_residues1167
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax134.8
Rg (实空间) rg_real41.58
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.94
I(0) (实空间) i0_real9.3520e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.4830e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal41.76
I(0) (倒空间) i0_reciprocal935400000.0000
解质量估计 total_estimate0.8939
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary49.6
偏度 Skewness skewness0.112
峰度 Kurtosis kurtosis-0.592
角度范围 angular_range— – 0.1900 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha84680000.0000
实空间数据点数 n_real_points39
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.894; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.978; Smooth: 0.958

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (8)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)