6r92

Cryo-EM structure of NCP-THF2(+1)-UV-DDB class B

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 192.2 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

DNA damage-binding protein 2

Homo sapiens

UniProt Q92466

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 L; UniProt 1–427 未记录 Human alpha-satellite DNA (145-MER) × 1 Human alpha-satellite DNA (145-MER) with abasic sites at positions 93-94 × 1 Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H4 × 2 (P62805) Histone H2A type 1-B/E × 2 (P04908) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1 × 1 (Q16531) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 9 个其他 PDB 条目、11 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DDB2_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 L; PDB构建体 24–450; UniProt 1–427

Histone H3.1

Homo sapiens

UniProt P68431

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 1–136 链 E; UniProt 1–136 未记录 Human alpha-satellite DNA (145-MER) × 1 Human alpha-satellite DNA (145-MER) with abasic sites at positions 93-94 × 1 DNA damage-binding protein 2 × 1 (Q92466) Histone H4 × 2 (P62805) Histone H2A type 1-B/E × 2 (P04908) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1 × 1 (Q16531) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 402 个其他 PDB 条目、475 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H31_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 4–139; UniProt 1–136 作者链 E; PDB构建体 4–139; UniProt 1–136

Histone H4

Homo sapiens

UniProt P62805

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 1–103 链 F; UniProt 1–103 未记录 Human alpha-satellite DNA (145-MER) × 1 Human alpha-satellite DNA (145-MER) with abasic sites at positions 93-94 × 1 DNA damage-binding protein 2 × 1 (Q92466) Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H2A type 1-B/E × 2 (P04908) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1 × 1 (Q16531) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 581 个其他 PDB 条目、633 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_HUMAN
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 4–106; UniProt 1–103 作者链 F; PDB构建体 4–106; UniProt 1–103

Histone H2A type 1-B/E

Homo sapiens

UniProt P04908

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 1–130 链 G; UniProt 1–130 未记录 Human alpha-satellite DNA (145-MER) × 1 Human alpha-satellite DNA (145-MER) with abasic sites at positions 93-94 × 1 DNA damage-binding protein 2 × 1 (Q92466) Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H4 × 2 (P62805) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1 × 1 (Q16531) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 343 个其他 PDB 条目、350 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2A1B_HUMAN
Isoform
PDB实体 6
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 4–133; UniProt 1–130 作者链 G; PDB构建体 4–133; UniProt 1–130

Histone H2B type 1-J

Homo sapiens

UniProt P06899

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 1–126 链 H; UniProt 1–126 未记录 Human alpha-satellite DNA (145-MER) × 1 Human alpha-satellite DNA (145-MER) with abasic sites at positions 93-94 × 1 DNA damage-binding protein 2 × 1 (Q92466) Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H4 × 2 (P62805) Histone H2A type 1-B/E × 2 (P04908) DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1 × 1 (Q16531) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 290 个其他 PDB 条目、301 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2B1J_HUMAN
Isoform
PDB实体 7
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 4–129; UniProt 1–126 作者链 H; PDB构建体 4–129; UniProt 1–126

DNA damage-binding protein 1,DNA damage-binding protein 1

Homo sapiens

UniProt Q16531

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 10 DNA 2 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 K; UniProt 1–395 链 K; UniProt 706–1140 未记录 Human alpha-satellite DNA (145-MER) × 1 Human alpha-satellite DNA (145-MER) with abasic sites at positions 93-94 × 1 DNA damage-binding protein 2 × 1 (Q92466) Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H4 × 2 (P62805) Histone H2A type 1-B/E × 2 (P04908) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 202 个其他 PDB 条目、290 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DDB1_HUMAN
Isoform
PDB实体 8
链与序列区间 作者链 K; PDB构建体 24–418; UniProt 1–395 作者链 K; PDB构建体 729–1163; UniProt 706–1140

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 6r92

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 6r92
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id6r92
沉积日期 deposition_date2019-04-02
结构标题 titleCryo-EM structure of NCP-THF2(+1)-UV-DDB class B
关键词 keywordsDNA damage, Nucleosome, 6-4 photoproduct, DNA BINDING PROTEIN; DNA BINDING PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier56.71
回转半径 Rg (电子) rg_electron56.88
零角强度 I(0) i01948290000.00
分子量 molecular_weight310960.0 kDa
排除体积 excluded_volume364830 ų
包络体积 envelope_volume565340 ų
水化壳体积 shell_volume83904 ų
包络直径 envelope_diameter187.4
壳层 Rg shell_rg57.31
包络 Rg envelope_rg55.65
形状 Rg shape_rg56.82
总 Rg total_rg57.03
总原子数 total_atoms40535
残基数 n_residues2262
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax192.2
Rg (实空间) rg_real59.28
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.82
I(0) (实空间) i0_real1.9460e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.4990e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal56.43
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1947000000.0000
解质量估计 total_estimate0.6429
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary48.1
偏度 Skewness skewness0.470
峰度 Kurtosis kurtosis-0.511
角度范围 angular_range— – 0.1400 −1
当前正则化参数 α current_alpha1.6440
最高正则化参数 α highest_alpha245000000.0000
实空间数据点数 n_real_points29
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.840; Stabil: 0.894; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.921; Smooth: 0.250

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (8)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)